Вторичными структурами называются участки полипептидной цепи с упорядоченной конформацией, стабилизированной водородными связями (см. Вторичные структуры белков). В большинстве глобулярных белков присутствуют одновременно как α-спирали, так и β-складчатые листы. Кроме того, имеются участки с неупорядоченной структурой. Распространённым структурным элементом глобулярных белков является β-петля.
В молекуле инсулина участки, имеющие форму α-спирали, составляют 57 %, 6 % приходится на β-складчатую структуру, 10 % построено в виде β-петли, оставшиеся 27 % не имеют упорядоченной структуры.
В молекуле инсулина участки, имеющие форму α-спирали, составляют 57 %, 6 % приходится на β-складчатую структуру, 10 % построено в виде β-петли, оставшиеся 27 % не имеют упорядоченной структуры.
Статьи раздела «Глобулярные белки»:
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Physical Properties of Macromolecules Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...