А. Свёртывание белков

Свёртывание полипептидной цепи в нативную конформацию идёт наиболее успешно в физиологических условиях. Потеря нативной конформации, денатурация, наступает при экстремальных значениях pH, высокой температуре или под действием органических растворителей, детергентов и других денатурирующих веществ.

К факторам, стабилизирующим конформацию белка, относятся водородные связи, дисульфидные мостики, электростатическое взаимодействие и комплексообразование с ионами металлов (см. Метаболизм жиров). Другим очень важным стабилизирующим фактором является «гидрофобный эффект». Как отмечалось на с. Структурные белки, в смеси неполярных веществ с водой происходит разделение фаз («эффект масляных капель»), то есть идёт самопроизвольный процесс, при котором поверхность контакта между фазами стремится быть минимальной. По аналогии с этим процессом полипептидная цепь свёртывается в водной среде таким образом, чтобы как можно больше неполярных боковых групп аминокислотных остатков были бы спрятаны внутри глобулы, тогда как полярные группы контактируют с водой (1). Такой механизм позволяет объяснить распределение соответствующих группировок и в молекуле инсулина (см. Биосинтез сложных липидов).

В настоящее время не существует полного описания энергетики процесса свёртывания полипептидной цепи (2). В этом разделе обсуждается лишь предельно простая модель. В заданных условиях конформация полипептидной цепи будет устойчивой лишь в том случае, если она обладает минимумом свободной энергии (изменение свободной энергии свёртывания ΔGсв имеет знак минус) (см. Липиды). Вместе с тем свёртывание полипептидной цепи повышает степень упорядоченности белковой молекулы. А как указывалось на с. Энтальпия и энтропия, рост упорядоченности означает уменьшение энтропии системы (ΔSконф — величина отрицательная), а следовательно возрастание энтропийного члена в уравнении Гиббса—Гельмгольца (-T×ΔSконф имеет знак плюс) (фиолетовая стрелка). На процесс свёртывания также оказывают стабилизирующее воздействие ковалентные и другие типы связей, образующиеся в белковой глобуле. Поэтому изменение энтальпии свёртывания ΔHсв — величина отрицательная (красная стрелка). Другим фактором, влияющим на ход процесса, является изменение энтропии окружающей среды (воды) за счёт гидрофобного эффекта. При свёртывании полипептидной цепи снижается степень упорядоченности воды и образуется максимально возможное число водородных связей. При этом возрастает энтропия водной среды, т. е. ΔSвод — величина положительная, а следовательно, энтропийный член уравнения -Т×ΔSвод имеет знак минус (синяя стрелка). Таким образом, уменьшение энтропии полипептидной цепи перекрывается ростом энтропии окружающей среды и энтропия системы в целом возрастает. Следовательно, полипептидная цепь самопроизвольно принимает нативную конформацию, характеризующуюся минимумом свободной энергии суммарной системы (ΔGсв — величина отрицательная) (зелёная стрелка).


Биомолекулы. Пептиды и белки / Свёртывание белков

Статьи раздела «Свёртывание белков»:

Следущая статья   |   — Вернуться в раздел


Молекулярная и клеточная биология (комплект из 3 книг) / В книге известного учёного ФРГ на самом современном уровне обсуждены последние достижения молекулярной биологии и цитологии. По широте охвата материала книга представляет редкое явление в мировой литературе.Молекулярная и клеточная биология (комплект из 3 книг)
В книге известного учёного ФРГ на самом современном уровне обсуждены последние ...
Молекулярные аспекты жизни / Два известных американских биохимика в сравнительно небольшой книге подвели итоги той огромной работы, которая за последние 10-15 лет была проведена биохимиками, химиками, физиками в области исследования молекулярных аспектов жизненных процессов Авторы в очень ясной форме, без излишней детализации, Молекулярные аспекты жизни
Два известных американских биохимика в сравнительно небольшой книге подвели ...
Биофизика ДНК-актиномициновых нано-комплексов / В монографии д.б.н., в.н.с. ИБК РАН Н.Л.Векшина на примере актиномицинов рассматриваются нано-комплексы противоопухолевых гетероциклических антибиотиков с ДНК, полинуклеотидами, олигонуклеотидами и агрегатами пуринов, изучаемых с помощью спектроскопических методов. Приводятся экспериментальные данныБиофизика ДНК-актиномициновых нано-комплексов
В монографии д.б.н., в.н.с. ИБК РАН Н.Л.Векшина на примере актиномицинов ...
Внутриклеточная Са<sup>2+</sup>-зависимая протеолитическая система животных / Монография представляет собой обобщающее издание, основанное на анализе современной зарубежной, отечественной научной литературы и собственных данных авторов по вопросам структурно-функциональной организации и биологической роли белков Са<sup>2+</sup>-зависимой протеолитической системы (кальпаинов иВнутриклеточная Са2+-зависимая протеолитическая система животных
Монография представляет собой обобщающее издание, основанное на анализе ...