Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C-N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N—Cα, и Cα—C (2). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол φ характеризует поворот вокруг связи N—Cα, а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ψ характеризует поворот вокруг связи Сα—C, то есть положение последующей связи.
Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических ограничений разрешены только определённые комбинации углов вращения φ и ψ. Для наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене представляют графически с помощью φ/ψ-карты (1). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещёнными (поля, выделенные красным цветом). Так, например, при комбинации φ = 0°/ψ = 180° (4) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации φ = 180°/ψ = 0° (5) происходит наложение водородных атомов двух NH-групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешёнными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зелёный цвет (2, 3). В эти разрешённые области попадают все приведённые на последующей схеме вторичные структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные жёлтым цветом, энергетически невыгодны, но возможны.
Конформационные карты (карты Рамачандрана) построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешённые области карты. На карте 1 чёрными точками показаны пары углов φ и ψ в небольшом белке инсулине (см. Глобулярные белки).
Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических ограничений разрешены только определённые комбинации углов вращения φ и ψ. Для наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене представляют графически с помощью φ/ψ-карты (1). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещёнными (поля, выделенные красным цветом). Так, например, при комбинации φ = 0°/ψ = 180° (4) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации φ = 180°/ψ = 0° (5) происходит наложение водородных атомов двух NH-групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешёнными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зелёный цвет (2, 3). В эти разрешённые области попадают все приведённые на последующей схеме вторичные структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные жёлтым цветом, энергетически невыгодны, но возможны.
Конформационные карты (карты Рамачандрана) построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешённые области карты. На карте 1 чёрными точками показаны пары углов φ и ψ в небольшом белке инсулине (см. Глобулярные белки).
Статьи раздела «Пептидная связь»:
- Пептидная связь
- A. Пептидный синтез
- Б. Мезомерия пептидной связи
- B. Номенклатура пептидов
- Г. Конформация полипептидной цепи
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Role of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt ...
Новейшие методы исследования биосистем Книга охватывает широкий круг методов, таких как молекулярная динамика, ...
Биоэнергетика. Введение в хемиосмотическую теорию Книга известного английского биохимика посвящена хемиосмотической теории, ...