Г. Конформация полипептидной цепи

Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C-N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N—Cα, и Cα—C (2). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол φ характеризует поворот вокруг связи N—Cα, а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ψ характеризует поворот вокруг связи Сα—C, то есть положение последующей связи.

Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических ограничений разрешены только определённые комбинации углов вращения φ и ψ. Для наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене представляют графически с помощью φ/ψ-карты (1). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещёнными (поля, выделенные красным цветом). Так, например, при комбинации φ = 0°/ψ = 180° (4) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации φ = 180°/ψ = 0° (5) происходит наложение водородных атомов двух NH-групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешёнными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зелёный цвет (2, 3). В эти разрешённые области попадают все приведённые на последующей схеме вторичные структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные жёлтым цветом, энергетически невыгодны, но возможны.

Конформационные карты (карты Рамачандрана) построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешённые области карты. На карте 1 чёрными точками показаны пары углов φ и ψ в небольшом белке инсулине (см. Глобулярные белки).


Биомолекулы. Пептиды и белки / Пептидная связь

Статьи раздела «Пептидная связь»:

Следущая статья   |   — Вернуться в раздел


Афинная модификация биополимеров / Монография посвящена одному из самых информативных методов физико-химической биологии — афинной модификации белков, нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов. В ней излагаются теоретические основы метода и рассматриваются особенности приложения метода к ряду наиболее интенсивно изучаемых с его помощью биАфинная модификация биополимеров
Монография посвящена одному из самых информативных методов физико-химической ...
Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. Том 2 / Учебное пособие посвящено современному описанию физико-химических подходов, используемых в исследовании структурно-функциональных основ жизненных процессов. В нем отражены новейшие достижения в изучении структуры, динамики и функции биологических макромолекул при использовании классических и новейшиМетоды в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. Том 2
Учебное пособие посвящено современному описанию физико-химических подходов, ...
Откровенная наука. Беседы с корифеями биохимии и медицинской химии / Книга И. Харгиттаи состоит из 36 бесед с выдающимися учёными XX века, работавшими в области биохимии, медицинской химии и смежных дисциплин, многие из которых были удостоены Нобелевской премии. Среди них: один из создателей модели пространственной структуры ДНК («двойной спирали») Джеймс Уотсон; одиОткровенная наука. Беседы с корифеями биохимии и медицинской химии
Книга И. Харгиттаи состоит из 36 бесед с выдающимися учёными XX века, работавшими в ...
Gene Control / Gene Control offers an articulate, current description of how gene expression is controlled in eukaryotes, reviewing and summarizing the extensive primary literature into an easily accessible format. Gene Control will be of value to students in biological sciences, as well as to scientists and cliniGene Control
Gene Control offers an articulate, current description of how gene expression is controlled in eukaryotes, reviewing and summarizing the extensive ...