Вторичные структуры белков

Главная /   — Далее   Разделы / Вторичные структуры белков

Определённые сочетания двугранных углов φ и ψ (см. Гликолиз) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки (см. Структурные белки) имеют характерный аминокислотный состав.

Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишённый боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1.


Биомолекулы. Пептиды и белки / Вторичные структуры белков

Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

Структура:

Списки:

Сложность материала:

Величины и единицы:


Книги Список книг
Stress — From Molecules to Behavior: A Comprehensive Analysis of the Neurobiology of Stress Responses / This book comprehensively covers the molecular basis of stress responses of the nervous system, providing a unique and fundamental insight into the molecular, physiological and behavioral basis of the stress response of a whole organism. Edited by leading experts in the field and summarizing the latStress — From Molecules to Behavior: A Comprehensive Analysis of the Neurobiology of Stress Responses
This book comprehensively covers the molecular basis of stress responses of the nervous system, providing a unique and fundamental insight into the ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding / NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and initiates acetylcholine receptor clustering on myotube membranes. Using NMR spectroscopy, we show both active B8 and inactive B0 isoforms binding sialic NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding
NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
Молекулярная биология процессов развития / Книга представляет собой полную сводку современных знаний о молекулярных основах процессов развития. В ней рассматриваются изменения содержания, состава и скорости синтеза ДНК, РНК и белков на двух основных этапах развития — оогенеза и эмбриогенеза. Книга предназначена для специалистов по молекулярнМолекулярная биология процессов развития
Книга представляет собой полную сводку современных знаний о молекулярных ...
Жизнь молекул в экстремальных условиях. Горячий микромир Камчатки / Книга посвящена исследованию вопроса о том, в каких предельных экстремальных условиях возможно существование биомакромолекул и, следовательно, возможна жизнь. Обсуждение базируется на более чем тридцатилетнем опыте экспедиционных работ в областях активной вулканической деятельности. На Земле экстремЖизнь молекул в экстремальных условиях. Горячий микромир Камчатки
Книга посвящена исследованию вопроса о том, в каких предельных экстремальных ...