Вторичные структуры белков

Главная /   — Далее   Разделы / Вторичные структуры белков

Определённые сочетания двугранных углов φ и ψ (см. Гликолиз) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки (см. Структурные белки) имеют характерный аминокислотный состав.

Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишённый боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1.


Биомолекулы. Пептиды и белки / Вторичные структуры белков

Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

Структура:

Списки:

Сложность материала:

Величины и единицы:


Книги Список книг
Проблемы космической биологии. Том 9. Токсикология продуктов жизнедеятельности и их значение в формировании искусственной атмосферы герметизированных помещений / В монографии рассматривается история развития учения об «антропотоксинах», разбираются вопросы образования продуктов жизнедеятельности человека в ходе нормального обмена веществ. Приводится характеристика продуктов жизнедеятельности, выделяемых в окружающую среду с выдыхаемым воздухом, мочой, калом,Проблемы космической биологии. Том 9. Токсикология продуктов жизнедеятельности и их значение в формировании искусственной атмосферы герметизированных помещений
В монографии рассматривается история развития учения об «антропотоксинах», ...
Microbiology with Diseases by Taxonomy with MasteringMicrobiology (3rd Edition) / The Third Edition of Microbiology with Diseases by Taxonomy is the most cutting-edge microbiology book available, offering unparalleled currency, accuracy, and assessment. The state-of-the science approach begins with a compelling focus on emerging diseases and diseases students will encounter in clMicrobiology with Diseases by Taxonomy with MasteringMicrobiology (3rd Edition)
The Third Edition of Microbiology with Diseases by Taxonomy is the most cutting-edge microbiology book available, offering unparalleled currency, ...
Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. Том 2 / Учебное пособие посвящено современному описанию физико-химических подходов, используемых в исследовании структурно-функциональных основ жизненных процессов. В нем отражены новейшие достижения в изучении структуры, динамики и функции биологических макромолекул при использовании классических и новейшиМетоды в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. Том 2
Учебное пособие посвящено современному описанию физико-химических подходов, ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding / NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and initiates acetylcholine receptor clustering on myotube membranes. Using NMR spectroscopy, we show both active B8 and inactive B0 isoforms binding sialic NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding
NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...