А. Структура гемоглобина

Гемоглобин взрослого организма (Hb А, см. ниже) является тетрамером, состоящим из двух α- и двух β-субъединиц с молекулярными массами примерно 16 кДа. α- и β-цепи отличаются аминокислотной последовательностью, но имеют сходную конформацию. Примерно 80 % аминокислотных остатков глобина образуют α-спирали, обозначенные буквами А-Н (см. схему). Каждая субъединица несёт группу гема (формулу см. Деградация порфиринов) с ионом двухвалентного железа в центре. При связывании O₂ с атомом железа в геме (оксигенация Hb) и отщеплении O₂ (дезоксигенация) степень окисления атома железа не меняется. Окисление Fe²⁺ до Fe³⁺ в геме носит случайный характер. Окисленная форма гемоглобина, метгемоглобин, не способна переносить O₂. Доля метгемоглобина поддерживается ферментами на низком уровне и составляет поэтому обычно только 1-2 %.

Четыре из шести координационных связей атома железа в гемоглобине заняты атомами азота пиррольных колец, пятая — остатком гистидина глобина (проксимальный остаток гистидина), а шестая — молекулой кислорода в оксигемоглобине и, соответственно, H₂O в дезоксигемоглобине.

Статьи раздела «Гемоглобин»:

• Гемоглобин
• А. Структура гемоглобина
• Б. Аллостерические эффекты в гемоглобине
• Дополнительная информация

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел