Большая группа протеиназ содержит в активном центре серин. К сериновым протеиназам принадлежат, например, ферменты пищеварения трипсин, химотрипсин и эластаза (см. Секреты пищеварительного тракта), многие факторы свертывания крови (см. Свёртывание крови), а также фибринолитический фермент плазмин и его активаторы (см. Фибринолиз. Группы крови).
Как показано в статье Процессы пищеварения, панкреатические протеиназы секретируются в виде проферментов (зимогенов). Активация таких ферментов основана на протеолитическом расщеплении. Процесс активации показан на примере трипсиногена, предшественника трипсина (1). Она начинается с отщепления N-концевого гексапептида энтеропептидазой («энтерокиназой»), специфической сериновой протеиназой, которая локализована в мембранах кишечного эпителия. Продукт расщепления (β-трипсин) ферментативно активен и расщепляет следующую молекулу трипсиногена в местах, отмеченных на рисунке красным цветом (аутокаталитическая активация). Проферменты химотрипсина, эластазы, карбоксипептидазы A и др. также активируются трипсином.
Активный центр трипсина показан на схеме 2. Остаток серина при участии остатков гистидина и аспартата нуклеофильно атакует расщепляемую связь (красная стрелка). Отщепляемая часть пептидного субстрата расположена в С-концевой стороне от остатка лизина, боковая цепь которого во время катализа фиксируется в специальном «кармане» фермента (на схеме слева).
Как показано в статье Процессы пищеварения, панкреатические протеиназы секретируются в виде проферментов (зимогенов). Активация таких ферментов основана на протеолитическом расщеплении. Процесс активации показан на примере трипсиногена, предшественника трипсина (1). Она начинается с отщепления N-концевого гексапептида энтеропептидазой («энтерокиназой»), специфической сериновой протеиназой, которая локализована в мембранах кишечного эпителия. Продукт расщепления (β-трипсин) ферментативно активен и расщепляет следующую молекулу трипсиногена в местах, отмеченных на рисунке красным цветом (аутокаталитическая активация). Проферменты химотрипсина, эластазы, карбоксипептидазы A и др. также активируются трипсином.
Активный центр трипсина показан на схеме 2. Остаток серина при участии остатков гистидина и аспартата нуклеофильно атакует расщепляемую связь (красная стрелка). Отщепляемая часть пептидного субстрата расположена в С-концевой стороне от остатка лизина, боковая цепь которого во время катализа фиксируется в специальном «кармане» фермента (на схеме слева).
Статьи раздела «Протеолиз»:
- А. Протеолитические ферменты
- Б. Протеасомы
- В. Сериновые протеиназы
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Koneman’s Color Atlas and Textbook of Diagnostic Microbiology Long considered the definitive work in its field, this new edition presents all the principles and practices readers need for a solid grounding in all ...
Biological Aging: Methods and Protocols Biological Aging: Methods and Protocols investigates the various processes that are affected by the age of an organism. Several new tools for the ...
Microarray Image Analysis: An Algorithmic Approach (Chapman & Hall/CRC Computer Science & Data Analysis) To harness the high-throughput potential of DNA microarray technology, it is crucial that the analysis stages of the process are decoupled from the ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...