Для полного расщепления белков до свободных аминокислот необходимо несколько ферментов с различной специфичностью. Протеиназы и пептидазы имеются не только в желудочно-кишечном тракте, но и в клетках. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы. Эндопептидазы, или протеиназы, расщепляют пептидную связь внутри пептидной цепи. Они «узнают» и связывают короткие пептидные последовательности субстратов и относительно специфично гидролизуют связи между определёнными аминокислотными остатками.
Протеиназы классифицируются по механизму реакции. Сериновые протеиназы (схема В) содержат в активном центре важный для каталитического действия этих ферментов остаток серина, в цистеиновых протеиназах таким является остаток цистеина и т.д. Экзопептидазы гидролизуют пептиды с конца цепи: аминопептидазы — с N-конца, карбоксипептидазы — с C-конца. Наконец, дипептидазы расщепляют только дипептиды.
Протеиназы классифицируются по механизму реакции. Сериновые протеиназы (схема В) содержат в активном центре важный для каталитического действия этих ферментов остаток серина, в цистеиновых протеиназах таким является остаток цистеина и т.д. Экзопептидазы гидролизуют пептиды с конца цепи: аминопептидазы — с N-конца, карбоксипептидазы — с C-конца. Наконец, дипептидазы расщепляют только дипептиды.

Статьи раздела «Протеолиз»:
- А. Протеолитические ферменты
- Б. Протеасомы
- В. Сериновые протеиназы
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Книга посвящена ряду актуальных проблем молекулярной биологии (молекулярный ...
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...
Учебное пособие, в котором авторы из США и Великобритании в доступной форме ...
Анализ биологических последовательностей Предлагаемая книга отражает современное состояние сравнительно новой, но весьма ...