В организме млекопитающих коллаген — преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25 % общего белка. Коллаген присутствует в различных формах прежде всего в соединительной ткани. Этот белок имеет необычный аминокислотный состав: 1/3 составляет глицин (Gly), примерно 10% пролин (Pro), а также гидроксипролин (Нур) и гидроксилизин (Hyl). Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путём посттрансляционной модификации (см. Коллагены). В структуре коллагена постоянно повторяется триплет Gly-X-Y (2), причём положение X часто занимает пролин, a Y — гидроксилизин.
Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трёх первичных левых спиралей (1) (см. Вторичные структуры белков). В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (3, остаток глицина окрашен в жёлтый цвет). Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали. Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.
Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трёх первичных левых спиралей (1) (см. Вторичные структуры белков). В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (3, остаток глицина окрашен в жёлтый цвет). Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали. Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.
Статьи раздела «Структурные белки»:
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Внутриклеточная Са2+-зависимая протеолитическая система животных Монография представляет собой обобщающее издание, основанное на анализе ...
Biomolecular Crystallography: Principles, Practice, and Application to Structural Biology Synthesizing over thirty years of advances into a comprehensive textbook, Biomolecular Crystallography describes the fundamentals, practices, and ...
