Если фермент реагирует на эффекторы (субстрат, активатор или ингибитор) повышением или понижением активности благодаря конформационным изменениям, то в этом случае говорят об аллостерической регуляции (см. Генетический код, активация аминокислот). Аллостерические ферменты являются, как правило, олигомерами, состоящими из нескольких субъединиц, которые взаимно влияют друг на друга.
Хотя гемоглобин не является ферментом (он связывает и отдаёт кислород неизменённым), он имеет все признаки аллостерического белка. Его эффектором служит кислород, который как положительный гомотропный эффектор с повышением концентрации увеличивает константу связывания (см. Гемоглобин). Кривая насыщения гемоглобина O2 имеет ярко выраженный сигмоидальный характер (2, кривая 2). Для сравнения приведена несигмоидальная кривая насыщения мышечного белка миоглобина (2, кривая 1). Миоглобин (см. Источники энергии) похож по структуре на гемоглобины, но, являясь мономером, не обнаруживает аллостерических свойств.
В качестве гетеротропных эффекторов гемоглобинов выступают CO2 и Н+-ионы (см. Б) и в особенности метаболит эритроцитов 2,3-дифосфоглицерат [ДФГ (BPG)]. ДФГ синтезируется из 1,3-дифосфоглицерата (1), промежуточного продукта гликолиза (см. Гликолиз). ДФГ может снова участвовать в гликолизе, превращаясь в 2-фосфоглицерат, при этом напрасно пропадает АТФ. ДФГ избирательно связывается с дезокси-Hb и увеличивает вследствие этого его равновесную долю в паре Hb/дезокси-Hb. Результатом является повышенное высвобождение O2 при постоянстве рO2. На диаграмме это соответствует смещению кривой насыщения вправо (2, кривая 3). Аналогично ДФГ действуют CO2 и Н+-ионы. Такое влияние на положение кривой долгое время было известно под названием эффект Бора. Действия CO2 и ДФГ являются аддитивными. В присутствии обоих эффекторов кривая насыщения изолированного Hb похожа на кривую, полученную для нативной крови (2, кривая 4).
Хотя гемоглобин не является ферментом (он связывает и отдаёт кислород неизменённым), он имеет все признаки аллостерического белка. Его эффектором служит кислород, который как положительный гомотропный эффектор с повышением концентрации увеличивает константу связывания (см. Гемоглобин). Кривая насыщения гемоглобина O2 имеет ярко выраженный сигмоидальный характер (2, кривая 2). Для сравнения приведена несигмоидальная кривая насыщения мышечного белка миоглобина (2, кривая 1). Миоглобин (см. Источники энергии) похож по структуре на гемоглобины, но, являясь мономером, не обнаруживает аллостерических свойств.
В качестве гетеротропных эффекторов гемоглобинов выступают CO2 и Н+-ионы (см. Б) и в особенности метаболит эритроцитов 2,3-дифосфоглицерат [ДФГ (BPG)]. ДФГ синтезируется из 1,3-дифосфоглицерата (1), промежуточного продукта гликолиза (см. Гликолиз). ДФГ может снова участвовать в гликолизе, превращаясь в 2-фосфоглицерат, при этом напрасно пропадает АТФ. ДФГ избирательно связывается с дезокси-Hb и увеличивает вследствие этого его равновесную долю в паре Hb/дезокси-Hb. Результатом является повышенное высвобождение O2 при постоянстве рO2. На диаграмме это соответствует смещению кривой насыщения вправо (2, кривая 3). Аналогично ДФГ действуют CO2 и Н+-ионы. Такое влияние на положение кривой долгое время было известно под названием эффект Бора. Действия CO2 и ДФГ являются аддитивными. В присутствии обоих эффекторов кривая насыщения изолированного Hb похожа на кривую, полученную для нативной крови (2, кривая 4).
Статьи раздела «Транспорт газов»:
- Транспорт газов
- А. Регуляция транспорта O2
- Б. Гемоглобин и транспорт CO2
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Молекулярная и клеточная биология (комплект из 3 книг) В книге известного учёного ФРГ на самом современном уровне обсуждены последние ...
Ультразвук. Физико-химическое и биологическое действие Монография посвящена одной из актуальнейших проблем современной биофизики — ...
История биологической химии. Формирование биохимии Книга посвящена истории формирования классической биохимии в период с середины ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...