Активной формой лактатдегидрогеназы (молекулярная масса 144 кДа) является тетраметр из 4 субъединиц (1). Каждая субъединица образована пептидной цепью из 334 аминокислот (36 кДа). В тетрамере субъединицы занимают эквивалентные положения (1); каждый мономер содержит активный центр.
В организме млекопитающих имеются два различных типа субъединиц ЛДГ (Н и М), незначительно различающиеся по аминокислотной последовательности; они могут ассоциировать в тетрамер случайным образом. Поэтому известно 5 различных изоферментов ЛДГ. В мышце сердца содержатся преимущественно тетрамеры, состоящие из Н-субъединиц (Н от англ. heart), в ЛДГ печени и скелетных мышц преобладают М-мономеры.
Активный центр в субъединице ЛДГ схематически показан на рис. 2. При этом пептидный остов белка изображён в виде ленты (светло-голубой), дополнительно представлены молекулы: субстрата — лактата (красного цвета), кофермента НАД+ (жёлтого цвета) и три боковые цепи аминокислот (зелёного цвета), которые участвуют непосредственно в катализе. Кроме того, выделена пептидная петля (малинового цвета), образованная аминокислотными остатками 98-111. В отсутствие субстрата и кофермента эта структура раскрыта, что обеспечивает свободный доступ к субстратсвязывающему участку (не показано). На рисунке представлен блокированный активный центр в комплексе фермент-лактат-НАД+. Детали каталитического цикла лактатдегидрогеназы обсуждаются в следующем разделе.
В организме млекопитающих имеются два различных типа субъединиц ЛДГ (Н и М), незначительно различающиеся по аминокислотной последовательности; они могут ассоциировать в тетрамер случайным образом. Поэтому известно 5 различных изоферментов ЛДГ. В мышце сердца содержатся преимущественно тетрамеры, состоящие из Н-субъединиц (Н от англ. heart), в ЛДГ печени и скелетных мышц преобладают М-мономеры.
Активный центр в субъединице ЛДГ схематически показан на рис. 2. При этом пептидный остов белка изображён в виде ленты (светло-голубой), дополнительно представлены молекулы: субстрата — лактата (красного цвета), кофермента НАД+ (жёлтого цвета) и три боковые цепи аминокислот (зелёного цвета), которые участвуют непосредственно в катализе. Кроме того, выделена пептидная петля (малинового цвета), образованная аминокислотными остатками 98-111. В отсутствие субстрата и кофермента эта структура раскрыта, что обеспечивает свободный доступ к субстратсвязывающему участку (не показано). На рисунке представлен блокированный активный центр в комплексе фермент-лактат-НАД+. Детали каталитического цикла лактатдегидрогеназы обсуждаются в следующем разделе.
Статьи раздела «Лактатдегидрогеназа: структура»:
- Лактатдегидрогеназа: структура
- А. Лактатдегидрогеназа: структура
- Б. Пиридиннуклеотидные коферменты
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Физика белка. Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами Физика белка простирается от классификации и принципов устройства белков ...
Культура животной ткани вне организма В стенограмме публичной лекции характеризуется метод тканевых культур и ...
Physical Properties of Macromolecules Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...