А. Лактатдегидрогеназа: структура

Активной формой лактатдегидрогеназы (молекулярная масса 144 кДа) является тетраметр из 4 субъединиц (1). Каждая субъединица образована пептидной цепью из 334 аминокислот (36 кДа). В тетрамере субъединицы занимают эквивалентные положения (1); каждый мономер содержит активный центр.

В организме млекопитающих имеются два различных типа субъединиц ЛДГ (Н и М), незначительно различающиеся по аминокислотной последовательности; они могут ассоциировать в тетрамер случайным образом. Поэтому известно 5 различных изоферментов ЛДГ. В мышце сердца содержатся преимущественно тетрамеры, состоящие из Н-субъединиц (Н от англ. heart), в ЛДГ печени и скелетных мышц преобладают М-мономеры.

Активный центр в субъединице ЛДГ схематически показан на рис. 2. При этом пептидный остов белка изображён в виде ленты (светло-голубой), дополнительно представлены молекулы: субстрата — лактата (красного цвета), кофермента НАД⁺ (жёлтого цвета) и три боковые цепи аминокислот (зелёного цвета), которые участвуют непосредственно в катализе. Кроме того, выделена пептидная петля (малинового цвета), образованная аминокислотными остатками 98-111. В отсутствие субстрата и кофермента эта структура раскрыта, что обеспечивает свободный доступ к субстратсвязывающему участку (не показано). На рисунке представлен блокированный активный центр в комплексе фермент-лактат-НАД⁺. Детали каталитического цикла лактатдегидрогеназы обсуждаются в следующем разделе.

Статьи раздела «Лактатдегидрогеназа: структура»:

• Лактатдегидрогеназа: структура
• А. Лактатдегидрогеназа: структура
• Б. Пиридиннуклеотидные коферменты

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел