Активной формой лактатдегидрогеназы (молекулярная масса 144 кДа) является тетраметр из 4 субъединиц (1). Каждая субъединица образована пептидной цепью из 334 аминокислот (36 кДа). В тетрамере субъединицы занимают эквивалентные положения (1); каждый мономер содержит активный центр.
В организме млекопитающих имеются два различных типа субъединиц ЛДГ (Н и М), незначительно различающиеся по аминокислотной последовательности; они могут ассоциировать в тетрамер случайным образом. Поэтому известно 5 различных изоферментов ЛДГ. В мышце сердца содержатся преимущественно тетрамеры, состоящие из Н-субъединиц (Н от англ. heart), в ЛДГ печени и скелетных мышц преобладают М-мономеры.
Активный центр в субъединице ЛДГ схематически показан на рис. 2. При этом пептидный остов белка изображён в виде ленты (светло-голубой), дополнительно представлены молекулы: субстрата — лактата (красного цвета), кофермента НАД+ (жёлтого цвета) и три боковые цепи аминокислот (зелёного цвета), которые участвуют непосредственно в катализе. Кроме того, выделена пептидная петля (малинового цвета), образованная аминокислотными остатками 98-111. В отсутствие субстрата и кофермента эта структура раскрыта, что обеспечивает свободный доступ к субстратсвязывающему участку (не показано). На рисунке представлен блокированный активный центр в комплексе фермент-лактат-НАД+. Детали каталитического цикла лактатдегидрогеназы обсуждаются в следующем разделе.
В организме млекопитающих имеются два различных типа субъединиц ЛДГ (Н и М), незначительно различающиеся по аминокислотной последовательности; они могут ассоциировать в тетрамер случайным образом. Поэтому известно 5 различных изоферментов ЛДГ. В мышце сердца содержатся преимущественно тетрамеры, состоящие из Н-субъединиц (Н от англ. heart), в ЛДГ печени и скелетных мышц преобладают М-мономеры.
Активный центр в субъединице ЛДГ схематически показан на рис. 2. При этом пептидный остов белка изображён в виде ленты (светло-голубой), дополнительно представлены молекулы: субстрата — лактата (красного цвета), кофермента НАД+ (жёлтого цвета) и три боковые цепи аминокислот (зелёного цвета), которые участвуют непосредственно в катализе. Кроме того, выделена пептидная петля (малинового цвета), образованная аминокислотными остатками 98-111. В отсутствие субстрата и кофермента эта структура раскрыта, что обеспечивает свободный доступ к субстратсвязывающему участку (не показано). На рисунке представлен блокированный активный центр в комплексе фермент-лактат-НАД+. Детали каталитического цикла лактатдегидрогеназы обсуждаются в следующем разделе.
Статьи раздела «Лактатдегидрогеназа: структура»:
- Лактатдегидрогеназа: структура
- А. Лактатдегидрогеназа: структура
- Б. Пиридиннуклеотидные коферменты
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Biotechnology Annual R Volume 14 (Biotechnology Annual Review) (Biotechnology Annual Review) Biotechnology is a diverse, complex, and rapidly evolving field. Students and experienced researchers alike face the challenges of staying on top of ...
Нанотехнология белков. Протоколы, оборудование, области применения В этой книге, написанной ведущими экспертами, собраны последние достижения в ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Koneman’s Color Atlas and Textbook of Diagnostic Microbiology Long considered the definitive work in its field, this new edition presents all the principles and practices readers need for a solid grounding in all ...