Информация относительно биологически активной (нативной) конформации полипептидной цепи закодирована в аминокислотной последовательности. Вторичные, третичные и четвертичные структуры многих белков образуются в растворе самопроизвольно в пределах нескольких минут. Тем не менее в клетке имеются специальные белки (шапероны, см. Транслокация белков. Шапероны), функция которых обеспечивать свёртывание полипептидных цепей вновь синтезируемых белков. Выяснение закономерностей свёртывания полипептидных цепей является одной из важнейших задач биохимии. В случае успеха появилась бы возможность предсказывать нативные конформации белков на основании данных об аминокислотных последовательностях, реконструируемых на основании относительно легко доступных ДНК-последовательностей (см. Секвенирование ДНК).
Статьи раздела «Свёртывание белков»:
- Свёртывание белков
- А. Свёртывание белков
- Б. Свёртывание белков: примеры
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Биофизика ДНК-актиномициновых нано-комплексов В монографии д.б.н., в.н.с. ИБК РАН Н.Л.Векшина на примере актиномицинов ...
Биоэнергетика. Введение в хемиосмотическую теорию Книга известного английского биохимика посвящена хемиосмотической теории, ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...