Информация относительно биологически активной (нативной) конформации полипептидной цепи закодирована в аминокислотной последовательности. Вторичные, третичные и четвертичные структуры многих белков образуются в растворе самопроизвольно в пределах нескольких минут. Тем не менее в клетке имеются специальные белки (шапероны, см. Транслокация белков. Шапероны), функция которых обеспечивать свёртывание полипептидных цепей вновь синтезируемых белков. Выяснение закономерностей свёртывания полипептидных цепей является одной из важнейших задач биохимии. В случае успеха появилась бы возможность предсказывать нативные конформации белков на основании данных об аминокислотных последовательностях, реконструируемых на основании относительно легко доступных ДНК-последовательностей (см. Секвенирование ДНК).
Статьи раздела «Свёртывание белков»:
- Свёртывание белков
- А. Свёртывание белков
- Б. Свёртывание белков: примеры
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
Биологическая химия Учебник состоит из четырёх частей, включающих 15 глав, в которых изложены вопросы ...
Биоматериалы, искусственные органы и инжиниринг тканей Данная книга рассказывает о разработках, проводимых на стыке многих научных ...
Koneman’s Color Atlas and Textbook of Diagnostic Microbiology Long considered the definitive work in its field, this new edition presents all the principles and practices readers need for a solid grounding in all ...