Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом (см. Генетический код, активация аминокислот) и включаются в белки в процессе трансляции. Строение боковых цепей этих аминокислот приведено на с. Цитратный цикл: метаболические функции.
Классификация этих аминокислот основана как на строении, так и на полярности боковых цепей (см. Кислоты и основания).
В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:
— классификация (семь классов);
— название и принятое сокращение (по трём первым буквам) (например, для гистидина — His);
— однобуквенный символ, удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);
— полярность боковой цепи (для гистидина + 10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.
На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от жёлтых тонов через зелёные к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены pKa (цифры красного цвета).
К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин. Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, O или S), циклических группировок и характеризуются отчётливо выраженной низкой полярностью.
Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин, причём цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединённых дисульфидным мостиком.
Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. Вода как растворитель). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях pH. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. Дегидрогеназы кетокислот), может быть отнесён к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.
Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.
Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — апарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений pH. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области pH. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.
Особое положение занимает пролин. Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой. Атом азота в кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях pH. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи, что очень существенно для структуры коллагена (см. Регуляция углеводного обмена, Коллагены).
Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. Питание. Органические вещества) отмечены звёздочками красного цвета.
Классификация этих аминокислот основана как на строении, так и на полярности боковых цепей (см. Кислоты и основания).
В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:
— классификация (семь классов);
— название и принятое сокращение (по трём первым буквам) (например, для гистидина — His);
— однобуквенный символ, удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);
— полярность боковой цепи (для гистидина + 10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.
На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от жёлтых тонов через зелёные к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены pKa (цифры красного цвета).
К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин. Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, O или S), циклических группировок и характеризуются отчётливо выраженной низкой полярностью.
Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин, причём цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединённых дисульфидным мостиком.
Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. Вода как растворитель). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях pH. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. Дегидрогеназы кетокислот), может быть отнесён к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.
Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.
Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — апарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений pH. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области pH. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.
Особое положение занимает пролин. Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой. Атом азота в кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях pH. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи, что очень существенно для структуры коллагена (см. Регуляция углеводного обмена, Коллагены).
Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. Питание. Органические вещества) отмечены звёздочками красного цвета.
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Role of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...
Математические модели морфогенеза Автором предлагаемого курса лекций по математическим моделям морфогенеза ...
Practical Forensic Microscopy: A Laboratory Manual Forensic Microscopy: A Laboratory Manual will provide the student with a practical overview and understanding of the various microscopes and ...