Модификации в ШЭР. Превращение линейной немодифицированной пептидной цепи в полноценный функциональный белок (созревание) осуществляется в результате многостадийного процесса, который начинается сразу же после начала трансляции и протекает в просвете ЭР.
Прежде всего соответствующая пептидаза отщепляет сигнальный пептид (1). Фермент узнает точку расщепления в составе специфической N-концевой последовательности белка.
Путём окисления боковых цепей цистеина образуются дисульфидные мостики, правильность положения которых контролируется протеиндисульфидизомеразой (2).
Пептидилпролил-изомераза контролирует цис-транс-изомеризацию X-Pro-связей в синтезируемом пептиде (3).
Трансгликозидазы переносят олигосахариды в блоке с долихолом (длинноцепочечным изопреноидом) на определённые остатки аспарагиновой кислоты в белке, тем самым осуществляя N-гликозилирование белка (4).
Гликозидазы «подстригают» олигосахариды, отщепляя избыточные остатки глюкозы и маннозы (5).
Для того чтобы растущая полипептидная цепь могла свернуться необходимым образом, с ещё линейным участком цепи временно связываются шапероны (6). Эти белки направляют процесс свёртывания цепи путём подавления нежелательных побочных взаимодействий. Наиболее важным шапероном, присутствующим в просвете ШЭР, является белок связывания (BiP, от англ. binding protein). Когда вновь образованный белок приобретает правильную вторичную и третичную структуру и остатки глюкозы удалены полностью, он с помощью транспортных везикул перемещается в аппарат Гольджи (см. Транслокация белков. Шапероны).
Модификации в аппарате Гольджи. В аппарате Гольджи осуществляются следующие ферментативные стадии модификации белка: фосфорилирование (7) и отщепление с последующим переносом (перегруппировка) остатков сахаров с помощью гликозидаз и гликозилтрансфераз (8). Эта модификация имеет целью образование специфической олигосахаридной структуры в гликопротеинах.
Наконец, в секреторных пузырьках (везикулах) отщепляется ещё один пептид (9), прежде чем содержимое секретируется посредством экзоцитоза. Это отщепление, катализируемое специфичными пептидазами, выполняет функцию активации секретируемого белка. Например, отщепление C-пептида от неактивного проинсулина приводит к образованию активного гормона инсулина (см. Сахарный диабет).
Прежде всего соответствующая пептидаза отщепляет сигнальный пептид (1). Фермент узнает точку расщепления в составе специфической N-концевой последовательности белка.
Путём окисления боковых цепей цистеина образуются дисульфидные мостики, правильность положения которых контролируется протеиндисульфидизомеразой (2).
Пептидилпролил-изомераза контролирует цис-транс-изомеризацию X-Pro-связей в синтезируемом пептиде (3).
Трансгликозидазы переносят олигосахариды в блоке с долихолом (длинноцепочечным изопреноидом) на определённые остатки аспарагиновой кислоты в белке, тем самым осуществляя N-гликозилирование белка (4).
Гликозидазы «подстригают» олигосахариды, отщепляя избыточные остатки глюкозы и маннозы (5).
Для того чтобы растущая полипептидная цепь могла свернуться необходимым образом, с ещё линейным участком цепи временно связываются шапероны (6). Эти белки направляют процесс свёртывания цепи путём подавления нежелательных побочных взаимодействий. Наиболее важным шапероном, присутствующим в просвете ШЭР, является белок связывания (BiP, от англ. binding protein). Когда вновь образованный белок приобретает правильную вторичную и третичную структуру и остатки глюкозы удалены полностью, он с помощью транспортных везикул перемещается в аппарат Гольджи (см. Транслокация белков. Шапероны).
Модификации в аппарате Гольджи. В аппарате Гольджи осуществляются следующие ферментативные стадии модификации белка: фосфорилирование (7) и отщепление с последующим переносом (перегруппировка) остатков сахаров с помощью гликозидаз и гликозилтрансфераз (8). Эта модификация имеет целью образование специфической олигосахаридной структуры в гликопротеинах.
Наконец, в секреторных пузырьках (везикулах) отщепляется ещё один пептид (9), прежде чем содержимое секретируется посредством экзоцитоза. Это отщепление, катализируемое специфичными пептидазами, выполняет функцию активации секретируемого белка. Например, отщепление C-пептида от неактивного проинсулина приводит к образованию активного гормона инсулина (см. Сахарный диабет).
Статьи раздела «Синтез белка и его созревание»:
- А. Синтез белка в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме
- Б. Модификация белков
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Молекулярное моделирование. Теория и практика В научном издании, написанном учёными из Германии, Франции и Швейцарии, имеющими ...
Physical Properties of Macromolecules Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...
Koneman’s Color Atlas and Textbook of Diagnostic Microbiology Long considered the definitive work in its field, this new edition presents all the principles and practices readers need for a solid grounding in all ...
Иммунология. Терминологический словарь Впервые в русскоязычной литературе системно изложены и даны толкования более 1 600 ...