А. Деградация аминокислот: общие сведения

Углеродные скелеты 20 белковых аминокислот (см. Цитратный цикл: метаболические функции) превращаются в итоге в семь различных продуктов деградации (на схеме окрашены в розовый и светло-голубой цвета). Пять метаболитов (2-оксоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат и пируват) служат предшественниками в процессе глюконеогенеза (см. Реабсорбция электролитов и воды). Первые четыре являются ещё и промежуточными продуктами цитратного цикла, в то время как пируват может быть переведён пируватдекарбоксилазой в оксалоацетат и тем самым стать участником глюконеогенеза (зелёная стрелка). Аминокислоты, деградация которых поставляет один из пяти упомянутых метаболитов, называются глюкогенными аминокислотами. За двумя исключениями (лизин и лейцин) глюкогенными являются все белковые аминокислоты.

Два других продукта распада (ацетоацетат и ацетил-КоА) не могут включаться в глюконеогенез в организме животных. Они используются для синтеза кетоновых тел, жирных кислот и изопреноидов (см. Водорастворимые витамины. II, Метаболизм липидов). Поэтому аминокислоты, которые разрушаются с образованием ацетил-КоА или ацетоацетата, называются кетогенными аминокислотами. Фактически кетогенными являются только лейцин и лизин. Некоторые аминокислоты поставляют продукты деградации, являющиеся глюкогенами и кетогенами. К этой группе принадлежат фенилаланин, тирозин, триптофан и изолейцин.

Существует несколько путей удаления аминогруппы во время распада аминокислоты (дезаминирования). Обычно NH2-гpуппа переносится путём трансаминирования на 2-оксоглутарат (см. Гидрофильные гормоны, жёлтые метки на схеме). Образующийся глутамат в дальнейшем вновь превращается в 2-оксоглутарат с помощью глутаматдегидрогеназы (окислительное дезаминирование, зелёная метка). В этой реакции образуется свободный аммиак (NH3), который у высших животных превращается в мочевину и выводится из организма (см. Цикл мочевины). Аммиак освобождается также при гидролизе амидных групп аспарагина и глутамина (гидролитическое дезаминирование, оранжевая метка). Другим превращением, при котором образуется NH3, является элиминирующее дезаминирование серина в пируват.


Метаболизм белков / Деградация аминокислот

Статьи раздела «Деградация аминокислот»:

Следущая статья   |   — Вернуться в раздел


Атлас. Морфология крахмала и крахмалопродуктов / В атласе приведены данные о морфологической характеристике нативных крахмалов: картофельного (полученного из 20 сортов, из которых 10: «Атлант», «Лазурит», «Ласунак», «Лыея», «Маг», «Скарб», «Сузор’е», «Явар», «Уладар», «Веснянка» — белорусской; 4: «Лазарь», «Диво», «Вестник», «Эффект» — российской;Атлас. Морфология крахмала и крахмалопродуктов
В атласе приведены данные о морфологической характеристике нативных крахмалов: ...
Солитоны в молекулярных системах / В монографии изложены новейшие подходы к изучению транспорта энергии и электронов в квазиодномерных молекулярных системах и протонов в макромолекулах с водородными связями. Показана большая роль нелинейных явлений в биологии, приводящих к образованию солитонов. Обсуждаются некоторые вопросы современСолитоны в молекулярных системах
В монографии изложены новейшие подходы к изучению транспорта энергии и ...
О Живом веществе / В книге дан анализ существования Живого вещества с точки зрения кибернетики. Предложена формализация универсальной целевой функции и Сформулированы условия ее достижения, которые однозначно трактуются при рассмотрении эволюции живых организмов. В книге определена Мера способностей, «жёстко» связываюО Живом веществе
В книге дан анализ существования Живого вещества с точки зрения кибернетики. ...
Афинная модификация биополимеров / Монография посвящена одному из самых информативных методов физико-химической биологии — афинной модификации белков, нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов. В ней излагаются теоретические основы метода и рассматриваются особенности приложения метода к ряду наиболее интенсивно изучаемых с его помощью биАфинная модификация биополимеров
Монография посвящена одному из самых информативных методов физико-химической ...