Класс 1: Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции)

Подкласс 1.n: зависит от донора электронов

Подподкласс 1.n.n: зависит от акцептора электронов

1.1Действуют на CH-OH-группу донора
1.1.1Активатором служит NADP+ (дегидрогеназы, редуктазы)
1.1.1.1Алкогольдегидрогеназа [Zn2+]
1.1.1.3Гомосериндегидрогеназа
1.1.1.8Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (NAD+)
1.1.1.21Альдозоредуктаза
1.1.1.27Лактатдегидрогеназа
1.1.1.303-Гидроксибутиратдегидрогеназа
1.1.1.313-Гидроксиизобутиратдегидрогеназа
1.1.1.34Гидроксиметилглутарил-СоА-редуктаза (NADPH)
1.1.1.353-Гидроксиацил-СоА-дегидрогеназа
1.1.1.37Малатдегидрогеназа
1.1.1.40Малатдегидрогеназа (оксалацетатдекарбоксилирующая, NADP+) — «малат-фермент»
1.1.1.41Изоцитратдегидрогеназа (NAD+)
1.1.1.42Изоцитратдегидрогеназа (NADP+)
1.1.1.44Фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая)
1.1.1.49Глюкозо-6-фосфат-1-дегидрогеназа
1.1.1.513(или 17)-β-Гидроксистероид-дегидрогеназа
1.1.1.95Фосфоглицератдегидрогеназа
1.1.1.1003-Оксоацил-[ACP]-редуктаза
1.1.1.101Ацилдигидроксиацетонфосфат-редуктаза
1.1.1.105Ретинолдегидрогеназа
1.1.1.1453β-Гидрокси-Δ5-стероид-дегидрогеназа
1.1.1.205IMP-дегидрогеназа
1.1.3Акцептором служит молекулярный кислород (оксидазы)
1.1.3.4Глюкозооксидаза [FAD]
1.1.3.8L-Гулонолактон-оксидаза
1.1.3.22Ксантиноксидаза [Fe, Mo, FAD]
1.2Действуют на альдегидную или кетонную группу донора
1.2.1Акцептором служит NADP+ (дегидрогеназы)
1.2.1.3Альдегид-дегидрогеназа (NAD+)
1.2.1.11Дегидрогеназа полуальдегида аспарагиновой кислоты
1.2 1.12Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа
1.2.1.13Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (NADP+) (фосфорилирующая)
1.2.1.24Дегидрогеназа полуальдегида янтарной кислоты
1.2.1.252-Оксоизовалератдегидрогеназа (ацилирующая)
1.2.1.38N-Ацетил-γ-глутамил фосфат-редуктаза
1.2.1.41Глутамилфосфат-редуктаза
1.2.4Акцептором служит дисульфидная группа
1.2.4.1Пируватдегидрогеназа (липоамид) [ТРР]
1.2.4.2Оксоглутаратдегидрогеназа (липоамид) [ТРР]
1.2.7Акцептором служит Fe/S-протвин
1.2.7.22-Оксобутиратсинтаза
1.3Донором служит -CH-CH-группа
1.3.1.10Еноил-[АСР]-редуктаза (NADPH)
1.3.1.24Биливердинредуктаза
1.3.1.342,4-Диеноил-СоА-редуктаза
1.3.5.1Сукцинатдегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S2, Fe4S4] — «комплекс II»
1.3.99.3Ацил-СоА-дегидрогеназа [FAD]
1.3.99.11Дигидрооротатдегидрогеназа [FMN]
1.4Донором служит -CH-NH2-группа
1.4.1.2Глутаматдегидрогеназа
1.4.3.4Аминоксидаза [FAD] — «моноаминоксидаза», «МАО»
1.4.3.13Протеинлизин-6-оксидаза [Cu]
1.4.4.2Глициндегидрогеназа (декарбоксилирующая) [PLP]
1.5Донором служит -CH-NH-группа
1.5.1.2Пирролин-5-карбоксилат-редуктаза
1.5.1.3Дигидрофолат-редуктаза
1.5.1.5Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP+)
1.5.1.121-Пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназа
1.5.1.20Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP) [FAD]
1.5.5.1ETF (электронпереносящий флавопротеин)-дегидрогеназа
1.5.99.8Пролиндегидрогеназа [FAD]
1.6Донором служит NADPH
1.6.4.2Глутатионредуктаза (NADPH) [FAD]
1.6.4.5Тиоредоксинредуктаза (NADPH) [FAD]
1.6.5.3NADH-дегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S3, Fe4S4] — «комплекс I»
1.8Донором служат серосодержащие группы
1.8.1.4Дигидролипоамидцегидрогеназа [FAD]
1.9Донором служит группа гема
1.9.3.1Цитохром с-оксидаза [гем, Cu, Zn] — «комплекс IV»
1.10Донором служит дифенол
1.10.2.2Убихинол-цитохром c-редуктаза [гем, Fe2S2] — «комплекс III»
1.11Акцептором служит пероксид водорода (пероксидазы)
1.11.1.6Каталаза [гем]
1.11.1.7Пероксидаза [гем]
1.11.1.9Глутатионпероксидаза [Se]
1.11.1.12Липидгидропероксидглутатионпероксидаза [Se]
1.13Включают в окисляемый субстрат (донор электронов) молекулярный кислород (оксигеназы)
1.13.11Включают два атома кислорода (диоксигеназы)
1.13.11.5Гомогентизат — 1,2-диоксигеназа [Fe]
1.13.11.20Цистеин-диоксигеназа[Fe]
1.13.11.274-Гидроксифенилпируват-диоксигеназа [аскорбат]
1.13.11.nАрахидонат-липоксигеназа
1.14Включают в два окисляемых субстрата (доноры электронов) один атом кислорода (монооксигеназы, гидроксилазы)
1.14.11.2Проколлагенпролин — 4-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «пролингидроксилаза»
1.14.11.4Проколлагенлизин — 5-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «лизингидроксилаза»
1.14.13.13Кальцидиол — 1-монооксигеназа [гем]
1.14.15.4Стероид — 11β-монооксигеназа [гем]
1.14.15.6Холестерин — монооксигеназа (расщепляющая боковые цепи) [гем]
1.14.16.1Фенилаланин — 4-монооксигеназа [Fe,THB]
1.14.16.2Тирозин — 3-монооксигеназа [Fe,THB]
1.14.17.1Дофамин — β-монооксигеназа [Cu]
1.14.99.1Простагландин H-синтаза [гем]
1.14.99.3Гем-оксигеназа (дециклизующая) [гем]
1.14.99.5Стеарил-СоА-десатураза [гем]
1.14.99.9Стероид — 17α-монооксигеназа [гем]
1.14.99.10Стероид — 21-монооксигеназа [гем]
1.15Акцептором служит супероксид-радикал
1.15.1.1Супероксид-дисмутаза
1.17Донором служит —CH2-группа
1.17.4.1Рибонуклеозиддифосфат-редуктаза [Fe] — «рибонуклеотид-редуктаза»
1.18Донором служит восстановленный ферредоксин
1.18.1.2Ферредоксин-NADP+-редуктаза [FAD]
1.18.6.1Нитрогеназа [Fe, Mo, Fe4S4]

Physical Properties of Macromolecules / Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, Physical Properties of Macromolecules integrates the two foundations of physical polymer science, theory and practice. It provides the tools to understand poPhysical Properties of Macromolecules
Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...
Role of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation / A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt pathway and protein-TCF combinations with dual functions. By studying the primary axis formation of Xenopus laevis, it was firstly shown that, in combinatioRole of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation
A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt ...
Principles of Biomedical Informatics / Biomedical informatics (BMI) is an extraordinarily broad discipline. In scale, it spans across genes, cells, tissues, organ systems, individual patients, populations, and the world’s medical ecology. It ranges in methodology from hardcore mathematical modeling to descriptive observations that use «sPrinciples of Biomedical Informatics
Biomedical informatics (BMI) is an extraordinarily broad discipline. In scale, it spans across genes, cells, tissues, organ systems, individual ...