Вторичные структуры белков

Главная /   — Далее   Разделы / Вторичные структуры белков

Определённые сочетания двугранных углов φ и ψ (см. Гликолиз) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки (см. Структурные белки) имеют характерный аминокислотный состав.

Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишённый боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1.


Биомолекулы. Пептиды и белки / Вторичные структуры белков

Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

Структура:

Списки:

Сложность материала:

Величины и единицы:


Книги Список книг
Основы клинической биохимии / Авторы монографии поставили перед собой задачу отобрать наиболее достоверные и проверенные факты, описанные в литературе и подтверждённые несколькими исследователями. Кроме того, в монографии отражён их личный опыт и собственные исследования, относящиеся к клинической биохимии, выполненные в различнОсновы клинической биохимии
Авторы монографии поставили перед собой задачу отобрать наиболее достоверные и ...
Введение в биофизическую химию / Книга представляет собой руководство по биофизической химии, в котором кратко и вместе с тем доступно изложены принципы и методы физических и физико-химических исследований биологических макромолекул (белков, нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов). В ней приведены сведения о самых разнообразных свойсВведение в биофизическую химию
Книга представляет собой руководство по биофизической химии, в котором кратко и ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding / NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and initiates acetylcholine receptor clustering on myotube membranes. Using NMR spectroscopy, we show both active B8 and inactive B0 isoforms binding sialic NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding
NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
Geobiology: Objectives, Concepts, Perspectives, First Edition / Book DescriptionGeobiology is an exciting and rapidly developing research discipline that opens new perspectives in understanding Earth as a system. To determine and to exploit its possibilities, this promising scientific field will benefit from a discussion of its definition as a research disciplinGeobiology: Objectives, Concepts, Perspectives, First Edition
Book DescriptionGeobiology is an exciting and rapidly developing research discipline that opens new perspectives in understanding Earth as a system. ...