Вторичные структуры белков

Главная /   — Далее   Разделы / Вторичные структуры белков

Определённые сочетания двугранных углов φ и ψ (см. Гликолиз) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки (см. Структурные белки) имеют характерный аминокислотный состав.

Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишённый боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1.


Биомолекулы. Пептиды и белки / Вторичные структуры белков

Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

Структура:

Списки:

Сложность материала:

Величины и единицы:


Книги Список книг
Откровенная наука. Беседы с корифеями биохимии и медицинской химии / Книга И. Харгиттаи состоит из 36 бесед с выдающимися учёными XX века, работавшими в области биохимии, медицинской химии и смежных дисциплин, многие из которых были удостоены Нобелевской премии. Среди них: один из создателей модели пространственной структуры ДНК («двойной спирали») Джеймс Уотсон; одиОткровенная наука. Беседы с корифеями биохимии и медицинской химии
Книга И. Харгиттаи состоит из 36 бесед с выдающимися учёными XX века, работавшими в ...
Microbiology with Diseases by Taxonomy with MasteringMicrobiology (3rd Edition) / The Third Edition of Microbiology with Diseases by Taxonomy is the most cutting-edge microbiology book available, offering unparalleled currency, accuracy, and assessment. The state-of-the science approach begins with a compelling focus on emerging diseases and diseases students will encounter in clMicrobiology with Diseases by Taxonomy with MasteringMicrobiology (3rd Edition)
The Third Edition of Microbiology with Diseases by Taxonomy is the most cutting-edge microbiology book available, offering unparalleled currency, ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding / NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and initiates acetylcholine receptor clustering on myotube membranes. Using NMR spectroscopy, we show both active B8 and inactive B0 isoforms binding sialic NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding
NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
Биотермодинамика. Изучение равновесных биохимических процессов / Учебное пособие, в котором авторы из США и Великобритании в доступной форме рассматривают основные законы термодинамики в приложении к биофизическим системам. В гл. 1-3 изложена термодинамика равновесных процессов, знание которых необходимо для понимания биохимических и биофизических процессов. ГлавБиотермодинамика. Изучение равновесных биохимических процессов
Учебное пособие, в котором авторы из США и Великобритании в доступной форме ...