Определённые сочетания двугранных углов φ и ψ (см. Гликолиз) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна. Подобного рода структурные белки (см. Структурные белки) имеют характерный аминокислотный состав.
Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишённый боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1.
Здесь приведены основные элементы вторичных структур. На рисунках представлен остов полипептидной цепи, лишённый боковых цепей аминокислотных остатков. Для наглядности плоскости пептидных связей изображены в виде голубых пластин. Двугранные углы указанных структур приведены на конформационной карте Г1.
Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:
- Вторичные структуры белков
- А. α-Спираль
- Б. Спираль коллагена
- В. Складчатые структуры
- Г. β-Петля
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Инфракрасные спектры сложных молекул В книге даётся богатейший, хорошо систематизированный справочный материал по ...
Методы в молекулярной биофизике. Структура. Функция. Динамика. В 2 томах. Том 2 Учебное пособие посвящено современному описанию физико-химических подходов, ...
Жизнь молекул в экстремальных условиях. Горячий микромир Камчатки Книга посвящена исследованию вопроса о том, в каких предельных экстремальных ...
Металлы, которые всегда с тобой Металлы, находящиеся в незначительных количествах внутри живого организма, ...