Сигнальные пептиды — это короткие участки, расположенные на N- и C-концах, реже — в центральной части полипептидной цепи. Эти фрагменты имеют характерные физикохимические свойства, такие, как гидрофобный характер, наличие положительного или отрицательного заряда, более важные в функциональном отношении, чем аминокислотная последовательность.
Сигнальные участки представляют собой трёхмерные структуры на поверхности белка, составленные из различных фрагментов одной и той же или нескольких пептидных цепей. На схеме показаны некоторые из известных сигнальных последовательностей и сигнальных участков. Последовательности даны с использованием однобуквенного кода для аминокислот (см. Цитратный цикл: метаболические функции). Например, последовательность KDEL-COO- (2) определяет сродство белка к мембране ШЭР.
Сигнальные пептиды (участки) — это структурные сигналы, которые могут быть прочитаны клеткой двумя способами. Обычно они узнаются и связываются рецепторами, локализованными в мембранах органелл. Затем рецепторы при участии белков-посредников переносят связанные белки энергозависимым образом через мембраны в соответствующие органеллы, обеспечивая селективность переноса. Кроме того, сигнальные последовательности могут служить местами узнавания для ферментов, которые модифицируют белки, существенно изменяя их свойства и дальнейшую судьбу. В качестве примера можно привести белки лизосом (см. Лизосомы) или мембранные белки с липидным якорем (см. Транслокация белков. Шапероны).
Сигнальные пептиды, расположенные на N- или C-концах полипептидной цепи, после выполнения своей функции удаляются специфичными гидролазами. На схеме эти ферменты показаны в виде ножниц. При наличии в белке нескольких сигнальных последовательностей они удаляются поочерёдно. Это имеет место, например, в случае импорта белков в митохондрии и хлоропласты, когда большинству белков приходится последовательно проходить через несколько мембран.
Сигнальные участки представляют собой трёхмерные структуры на поверхности белка, составленные из различных фрагментов одной и той же или нескольких пептидных цепей. На схеме показаны некоторые из известных сигнальных последовательностей и сигнальных участков. Последовательности даны с использованием однобуквенного кода для аминокислот (см. Цитратный цикл: метаболические функции). Например, последовательность KDEL-COO- (2) определяет сродство белка к мембране ШЭР.
Сигнальные пептиды (участки) — это структурные сигналы, которые могут быть прочитаны клеткой двумя способами. Обычно они узнаются и связываются рецепторами, локализованными в мембранах органелл. Затем рецепторы при участии белков-посредников переносят связанные белки энергозависимым образом через мембраны в соответствующие органеллы, обеспечивая селективность переноса. Кроме того, сигнальные последовательности могут служить местами узнавания для ферментов, которые модифицируют белки, существенно изменяя их свойства и дальнейшую судьбу. В качестве примера можно привести белки лизосом (см. Лизосомы) или мембранные белки с липидным якорем (см. Транслокация белков. Шапероны).
Сигнальные пептиды, расположенные на N- или C-концах полипептидной цепи, после выполнения своей функции удаляются специфичными гидролазами. На схеме эти ферменты показаны в виде ножниц. При наличии в белке нескольких сигнальных последовательностей они удаляются поочерёдно. Это имеет место, например, в случае импорта белков в митохондрии и хлоропласты, когда большинству белков приходится последовательно проходить через несколько мембран.
Статьи раздела «Сортировка белков»:
- А. Транспорт белков
- Б. Сигналы для сортировки белков
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Внутриклеточная Са2+-зависимая протеолитическая система животных Монография представляет собой обобщающее издание, основанное на анализе ...
Молекулярная и клеточная биология (комплект из 3 книг) В книге известного учёного ФРГ на самом современном уровне обсуждены последние ...
Биоэнергетика. Введение в хемиосмотическую теорию Книга известного английского биохимика посвящена хемиосмотической теории, ...
