Б. Шапероны

Пептидная цепь, растущая в процессе трансляции, принимает вторичную и третичную структуру (см. Свёртывание белков) в результате сложного многоступенчатого процесса, идущего во времени. Для образования правильной структуры с ещё несвернувшейся пептидной цепочкой связываются специальные белки — шапероны. Шапероны обладают сродством к экспонированным гидрофобным участкам полипептидной цепи. Связывание с шаперонами препятствует агрегации с другими белками и тем самым создаёт условия для нормального сворачивания растущего пептида. Взаимодействие с шаперонами — процесс энергозависимый: при освобождении шаперонов гидролизуется АТФ (АТР).

Шапероны принадлежат к трём белковым семействам, так называемым белкам теплового шока (hsp60, hsp70, hsp90). Своё название эти белки получили потому, что их синтез возрастает при повышении температуры и других формах стресса. При этом они выполняют функцию защиты белков клетки от денатурации. Белки — представители семейства hsp70 — связываются на начальной фазе образования растущего пептида. Одни из них контролируют процесс сворачивания белка в цитоплазме, другие — участвуют в переносе белков в митохондрии. Белки hsp60 охватывают синтезированный полипептид наподобие бочонка, тем самым обеспечивая условия для принятия правильной конформации.

Статьи раздела «Транслокация белков. Шапероны»:

• А. Транслокация белков
• Б. Шапероны
• В. Заякоривание белков в мембранах

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел