Б. Протеасомы

Поскольку функциональные белки клетки должны быть защищены от преждевременного протеолиза, часть протеолитических ферментов клетки заключена в липосомы (см. Лизосомы). Другая хорошо регулируемая система деградации белков локализована в цитоплазме. Она состоит из больших белковых комплексов (молекулярная масса 2×10⁶ Да), протеасом. Протеасомы содержат бочковидное ядро из 28 субъединиц и имеют коэффициент седиментации (см. Центрифугирование) 20S. Протеолитическая активность (на схеме показана в виде ножниц) локализована во внутреннем 208-ядре. С торцов бочки запираются сложно устроенными 19S-частицами, контролирующими доступ в ядро.

Белки, которым предстоит разрушение в протеасоме (например, содержащие ошибки транскрипции или состарившиеся молекулы), метятся путём ковалентного связывания с небольшим белком убиквитином. Убиквитин активирован благодаря наличию тиолсложноэфирной связи. Меченые убиквитином («убиквитинированные») молекулы распознаются 19S-частицами с потреблением АТФ и попадают в ядро, где происходит их деградация. Убиквитин не разрушается и после активации используется вновь

Статьи раздела «Протеолиз»:

• А. Протеолитические ферменты
• Б. Протеасомы
• В. Сериновые протеиназы

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел