Синтаза жирных кислот позвоночных состоит из двух идентичных пептидных цепей, то есть представляет собой гомодимер. Каждая из двух пептидных цепей, представленных на рисунке в виде половинок шара, может катализировать семь различных реакций ([1] — [7]), из которых складывается синтез пальмитата. Пространственное объединение нескольких последовательных реакций в таком мультиферментном комплексе имеет ряд принципиальных преимуществ по сравнению с отдельными ферментами: предотвращаются конкурентные реакции, последовательные реакции согласованы как на конвейере, реакции протекают особенно эффективно благодаря высокой концентрации субстрата из-за незначительных потерь за счёт диффузии.
Каждая половинка синтазы жирных кислот может связывать субстрат тиолсложно-эфирной связью (ацильный или ацетильный остаток) по двум SH-группам: цистеинового остатка (Cys-SH) и 4′-фосфопантетеиновой группы (Pan-SH). Pan-SH, очень похожий на кофермент А (см. Коферменты переноса групп), связан с доменом синтазы, который называют ацилпереносящим белком [АПБ (АСР)]. Эта часть фермента функционирует как «длинная рука», которая фиксирует субстрат и передаёт его от одного реакционного центра к другому. Интересно отметить, что реакция при этом зависит от согласованности действия обеих половинок синтазы. Поэтому фермент функционально активен только в виде димера.
Активность мультиферментного комплекса пространственно распределена по трём различным доменам. Домен 1 катализирует перенос субстратов ацетил-КоА и малонил-КоА [АПБ]-S-ацетилтрансферазой [1] и [АПБ]-S-малонилтрансферазой [2] и последующую конденсацию обоих партнёров 3-оксоацил-[АПБ]-синтазой [3], домен 2 восстанавливает растущую цепь жирной кислоты с помощью 3-оксоацил-[АПБ]-редуктазы [4], 3-гидроксиацил-[АПБ]-дегидратазы [5] и еноил-[АПБ]-редуктазы [6]. Наконец, домен 3 после семи циклов удлинения цепи катализирует высвобождение готового продукта с помощью ацил-[АПБ]-гидролазы [7].
Каждая половинка синтазы жирных кислот может связывать субстрат тиолсложно-эфирной связью (ацильный или ацетильный остаток) по двум SH-группам: цистеинового остатка (Cys-SH) и 4′-фосфопантетеиновой группы (Pan-SH). Pan-SH, очень похожий на кофермент А (см. Коферменты переноса групп), связан с доменом синтазы, который называют ацилпереносящим белком [АПБ (АСР)]. Эта часть фермента функционирует как «длинная рука», которая фиксирует субстрат и передаёт его от одного реакционного центра к другому. Интересно отметить, что реакция при этом зависит от согласованности действия обеих половинок синтазы. Поэтому фермент функционально активен только в виде димера.
Активность мультиферментного комплекса пространственно распределена по трём различным доменам. Домен 1 катализирует перенос субстратов ацетил-КоА и малонил-КоА [АПБ]-S-ацетилтрансферазой [1] и [АПБ]-S-малонилтрансферазой [2] и последующую конденсацию обоих партнёров 3-оксоацил-[АПБ]-синтазой [3], домен 2 восстанавливает растущую цепь жирной кислоты с помощью 3-оксоацил-[АПБ]-редуктазы [4], 3-гидроксиацил-[АПБ]-дегидратазы [5] и еноил-[АПБ]-редуктазы [6]. Наконец, домен 3 после семи циклов удлинения цепи катализирует высвобождение готового продукта с помощью ацил-[АПБ]-гидролазы [7].
Статьи раздела «Биосинтез жирных кислот»:
- Биосинтез жирных кислот
- А. Синтаза жирных кислот
- Б. Реакции синтазы жирных кислот
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Современные успехи химии и биологии моря Книга Харвея, содержащая много фактического материала и интересных выводов, ...
Анализ биологических последовательностей Предлагаемая книга отражает современное состояние сравнительно новой, но весьма ...
Physical Properties of Macromolecules Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...
Ферментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций Много лет тому назад под руководством профессора Е. Е. Селькова автором была ...