А. Доменная структура иммуноглобулина G

Иммуноглобулины (Ig), или антитела, являются семейством Y-образных (по пространственной структуре) гликопротеинов, у которых обе вершины («буквы Y») могут связывать антиген. Иммуноглобулины находятся в виде мембранных белков на поверхности лимфоцитов и в свободном виде в плазме крови. На схеме показана структура наиболее важного из них — иммуноглобулина класса G (IgG). Молекула представляет собой крупный тетрамер (H2L2 с 150 кДа) из двух идентичных тяжёлых цепей (Н-цепей, на схеме красного или оранжевого цвета) и двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, на схеме жёлтого цвета). В обеих Н-цепях имеется ковалентно связанный олигосахарид (на схеме фиолетового цвета; см. также Окислительно-восстановительные коферменты).

Иммуноглобулины расщепляются протеиназой папаином на два Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент. Оба Fab-фрагмента (от англ. antigen binding fragment — антиген-связывающий фрагмент) состоят соответственно из одной L-цепи и N-концевой части Н-цепи. Изолированные Fab-фрагменты сохраняют способность связывать антиген. Fc-Фрагмент (от англ. fragment crystallizable — способный кристаллизоваться) состоит из C-концевой половины обеих Н-цепей. Эта часть IgG выполняет функции связывания с клеточной поверхностью, взаимодействия с системой комплемента и участвует в переносе антител клетками.

Несмотря на большое разнообразие в иммуноглобулинах соблюдается общий принцип строения. Обе тяжёлые пептидные цепи (Н-цепи) IgG состоят из четырёх глобулярных доменов VH, Cн1, Cн2 и Сн3, обе лёгкие (L- цепи) — из двух глобулярных доменов CL и VL. При этом буквы C и V соответственно обозначают константные (англ. constant) и вариабельные (англ. variable) области. Обе тяжёлые цепи, а также тяжёлая цепь с лёгкой, связаны дисульфидными мостиками. Дисульфидные мостики внутри доменов стабилизируют третичную структуру. Домены имеют длину около 110 аминокислот и обладают взаимной гомологией (см. Белки главного комплекса гисто-совместимости). Такая структура антител, очевидно, возникла благодаря дубликации гена.

В центральной области молекул иммуноглобулинов расположен шарнирный участок, который придаёт антителам внутримолекулярную подвижность.


Ткани и органы. Иммунная система / Антитела

Статьи раздела «Антитела»:

Следущая статья   |   — Вернуться в раздел


Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors / Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the non-enzymatic reaction between sugars and protein amino groups that lead to formation of advanced glycation end products (AGEs). When aminoguanidine, aHistone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors
Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Isotope Effects: in the Chemical, Geological, and Bio Sciences / As the title suggests, Isotope Effects in the Chemical, Geological and Bio Sciences deals with differences in the properties of isotopically substituted molecules, such as differences in the chemical and physical properties of water and the heavy waters. Since the various fields in which isotope effIsotope Effects: in the Chemical, Geological, and Bio Sciences
As the title suggests, Isotope Effects in the Chemical, Geological and Bio Sciences deals with differences in the properties of isotopically ...
Биофизическая химия. В 3 томах. Том 3 / В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В третьем томе приведены материалы по термодинамике и кинетике взаимодействия биополимеров друг с другом и с низкомолекулярнымными гигандами, основам ферментативного катализа, регуляции биолоБиофизическая химия. В 3 томах. Том 3
В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах ...
Нанотехнология белков. Протоколы, оборудование, области применения / В этой книге, написанной ведущими экспертами, собраны последние достижения в разработке методов и приборов для нанобиотехнологии и их применения в геномике и протеомике. Описано множество приёмов и методов для исследования структуры и функции белков в наноразмерном масштабе, включая наноустройства, Нанотехнология белков. Протоколы, оборудование, области применения
В этой книге, написанной ведущими экспертами, собраны последние достижения в ...