А. Доменная структура иммуноглобулина G

Иммуноглобулины (Ig), или антитела, являются семейством Y-образных (по пространственной структуре) гликопротеинов, у которых обе вершины («буквы Y») могут связывать антиген. Иммуноглобулины находятся в виде мембранных белков на поверхности лимфоцитов и в свободном виде в плазме крови. На схеме показана структура наиболее важного из них — иммуноглобулина класса G (IgG). Молекула представляет собой крупный тетрамер (H2L2 с 150 кДа) из двух идентичных тяжёлых цепей (Н-цепей, на схеме красного или оранжевого цвета) и двух идентичных лёгких цепей (L-цепей, на схеме жёлтого цвета). В обеих Н-цепях имеется ковалентно связанный олигосахарид (на схеме фиолетового цвета; см. также Окислительно-восстановительные коферменты).

Иммуноглобулины расщепляются протеиназой папаином на два Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент. Оба Fab-фрагмента (от англ. antigen binding fragment — антиген-связывающий фрагмент) состоят соответственно из одной L-цепи и N-концевой части Н-цепи. Изолированные Fab-фрагменты сохраняют способность связывать антиген. Fc-Фрагмент (от англ. fragment crystallizable — способный кристаллизоваться) состоит из C-концевой половины обеих Н-цепей. Эта часть IgG выполняет функции связывания с клеточной поверхностью, взаимодействия с системой комплемента и участвует в переносе антител клетками.

Несмотря на большое разнообразие в иммуноглобулинах соблюдается общий принцип строения. Обе тяжёлые пептидные цепи (Н-цепи) IgG состоят из четырёх глобулярных доменов VH, Cн1, Cн2 и Сн3, обе лёгкие (L- цепи) — из двух глобулярных доменов CL и VL. При этом буквы C и V соответственно обозначают константные (англ. constant) и вариабельные (англ. variable) области. Обе тяжёлые цепи, а также тяжёлая цепь с лёгкой, связаны дисульфидными мостиками. Дисульфидные мостики внутри доменов стабилизируют третичную структуру. Домены имеют длину около 110 аминокислот и обладают взаимной гомологией (см. Белки главного комплекса гисто-совместимости). Такая структура антител, очевидно, возникла благодаря дубликации гена.

В центральной области молекул иммуноглобулинов расположен шарнирный участок, который придаёт антителам внутримолекулярную подвижность.


Ткани и органы. Иммунная система / Антитела

Статьи раздела «Антитела»:

Следущая статья   |   — Вернуться в раздел


Physical Properties of Macromolecules / Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, Physical Properties of Macromolecules integrates the two foundations of physical polymer science, theory and practice. It provides the tools to understand poPhysical Properties of Macromolecules
Explains and analyzes polymer physical chemistry research methods and experimental data Taking a fresh approach to polymer physical chemistry, ...
Новейшие методы исследования биосистем / Книга охватывает широкий круг методов, таких как молекулярная динамика, жидкостная хроматография, масс-спектрометрия, рентгено-структурный анализ, инфракрасная спектроскопия, просвечивающая и растровая электронная микроскопия, биофизические нанотехнологии, протеомика. Монография насыщена новейшими пНовейшие методы исследования биосистем
Книга охватывает широкий круг методов, таких как молекулярная динамика, ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии / Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На развитие современной биологии большое влияние оказывают громадные достижения двух смежных наук — физики и химии. Они в значительной степени облегчили расшифровку деталей обмена веществ у живых организмов и в этом осИзотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии
Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...