Структурные изменения, которые сопровождают взаимопревращения гликоген-фосфорилазы, были установлены рентгеноструктурным анализом. Фермент представляет собой димер с симметрией второго порядка. Каждая субъединица имеет активный центр, который расположен внутри белка и в b-форме плохо доступен для субстрата. Взаимопревращение начинается с фосфорилирования серинового остатка (Ser-14) вблизи N-конца каждой из субъединиц. С фосфатными группами связываются остатки аргинина соседних субъединиц. Связывание инициирует конформационные перестройки, которые существенно увеличивают сродство фермента к аллостерическому активатору АМФ. Действие АМФ и влияние кон-формационных изменений на активные центры приводят к возникновению более активной a-формы. После удаления фосфатных остатков фермент самопроизвольно принимает исходную b-конформацию.
Статьи раздела «Гормональный контроль»:
- Гормональный контроль
- А. Гормональный контроль расщепления гликогена
- Б. Взаимопревращение гликоген-фосфорилазы
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Ферментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций Много лет тому назад под руководством профессора Е. Е. Селькова автором была ...
Молекула, жизнь, организм Учащиеся, прочитав эту книгу, смогут составить представление о том, что же такое ...
Молекулярные механизмы взаимодействия эндотоксинов с клетками-мишенями Открытие истинных рецепторов к эндотоксинам (липополисахаридам), сделанное на ...
Пол и генетика бактерий Исследования, проводимые на микроорганизмах, внесли немалый вклад в изучение ...