G-белок палочек носит название трансдуцин. Связывание активированного светом родопсина (метародопсина II) с ГДФ-транс-дуцином катализирует обмен ГДФ (GDP) на ГТФ (GTP). Активная форма трансдуцина (ГТФ-трансдуцин) диссоциирует на комплекс β, γ-субъединиц и ГТФ-α-субъединицу (см. Механизм действия гидрофильных гормонов), которая активирует цГМФ-фосфодиэстеразу (cGMP-фосфодиэстеразу) [1], связывая ингибиторную субъединицу фермента.
В отсутствие света концентрация цГМФ (cGMP) в колбочках поддерживается на сравнительно высоком уровне (70 мкМ). Этот вторичный мессенджер (см. Вторичные мессенджеры) постоянно синтезируется гуанилатциклазой и гидролизуется цГМФ-фосфодиэстеразой. Активация фосфодиэстеразы (при освещении родопсина) вызывает быстрое (в течение нескольких мс) падение уровня цГМФ.
Спустя короткое время α-субъединица трансдуцина инактивируется за счёт медленного гидролиза связанного ГТФ и ассоциирует с комплексом (β, γ-субъединиц. Родопсин распадается на опсин и полностью транс-ретиналь, который изомеризуется в цис-ретиналь под действием изомеразы [3]. После сборки родопсина молекула возвращается в исходное состояние.
В темноте (на схеме слева внизу) высокий уровень цГМФ в палочках поддерживается благодаря активности гуанилатциклазы. Поэтому цГМФ-зависимые катионные каналы плазматической мембраны остаются открытыми и катионы Na+ и Са2+ беспрепятственно поступают в клетку. При этом зрительная клетка постоянно выбрасывает нейромедиатор глутамат в синаптическую щель.
При освещении (на схеме справа внизу) уровень цГМФ резко падает за счёт активации фосфодиэстеразы, что приводит к перекрыванию ионных каналов. Так как ионы Na+ и Са2+ постоянно выкачиваются из клетки, концентрация их быстро падает. Это приводит к гиперполяризации клетки и останавливает выброс нейромедиатора. Снижение концентрации ионов Са2+ инициирует активацию гуанилатциклазы, что влечёт за собой быстрый подъем уровня цГМФ настолько, что ионные каналы открываются вновь.
В отсутствие света концентрация цГМФ (cGMP) в колбочках поддерживается на сравнительно высоком уровне (70 мкМ). Этот вторичный мессенджер (см. Вторичные мессенджеры) постоянно синтезируется гуанилатциклазой и гидролизуется цГМФ-фосфодиэстеразой. Активация фосфодиэстеразы (при освещении родопсина) вызывает быстрое (в течение нескольких мс) падение уровня цГМФ.
Спустя короткое время α-субъединица трансдуцина инактивируется за счёт медленного гидролиза связанного ГТФ и ассоциирует с комплексом (β, γ-субъединиц. Родопсин распадается на опсин и полностью транс-ретиналь, который изомеризуется в цис-ретиналь под действием изомеразы [3]. После сборки родопсина молекула возвращается в исходное состояние.
В темноте (на схеме слева внизу) высокий уровень цГМФ в палочках поддерживается благодаря активности гуанилатциклазы. Поэтому цГМФ-зависимые катионные каналы плазматической мембраны остаются открытыми и катионы Na+ и Са2+ беспрепятственно поступают в клетку. При этом зрительная клетка постоянно выбрасывает нейромедиатор глутамат в синаптическую щель.
При освещении (на схеме справа внизу) уровень цГМФ резко падает за счёт активации фосфодиэстеразы, что приводит к перекрыванию ионных каналов. Так как ионы Na+ и Са2+ постоянно выкачиваются из клетки, концентрация их быстро падает. Это приводит к гиперполяризации клетки и останавливает выброс нейромедиатора. Снижение концентрации ионов Са2+ инициирует активацию гуанилатциклазы, что влечёт за собой быстрый подъем уровня цГМФ настолько, что ионные каналы открываются вновь.
Статьи раздела «Механизм зрительного восприятия»:
- Механизм зрительного восприятия
- А. Фоторецептор
- Б. Сигнальный каскад
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Биоматериалы, искусственные органы и инжиниринг тканей Данная книга рассказывает о разработках, проводимых на стыке многих научных ...
The Reef Aquarium: Science, Art, and Technology, Vol. 3 The Reef Aquarium Volume Three: Science, Art, and Technology Reefkeeping science involves the interplay of biology, chemistry, and physics. However, a ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...