В расслабленной скелетной мышце комплекс тропонина (субъединицы = Т, C, I) с тропомиозином препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. Быстрое увеличение в цитоплазме концентрации ионов кальция в результате открывания каналов СР приводит к связыванию Ca2+ с C-субъединицей тропонина. Последняя по свойствам близка кальмодулину (см. Вторичные мессенджеры). Связывание ионов Ca2+ вызывает конформационную перестройку в тропонине, тропонинтропомиозиновый комплекс разрушается и освобождает на молекуле актина участок связывания с миозином (на схеме выделен красным цветом). Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. Сократительная система)
В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Са2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передаётся на Са2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Са2+ связывается с тропонином C, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечёт за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и даёт возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.
По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счёт активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин C отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.
В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Са2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передаётся на Са2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Са2+ связывается с тропонином C, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечёт за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и даёт возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.
По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счёт активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин C отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.

Статьи раздела «Регуляция сокращения мышечных волокон»:
- А. Электромеханическое сопряжение
- Б. Саркоплазматический ретикулум
- В. Регуляция ионами кальция
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Practical Forensic Microscopy: A Laboratory Manual Forensic Microscopy: A Laboratory Manual will provide the student with a practical overview and understanding of the various microscopes and ...
Role of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt ...
Ферментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций Много лет тому назад под руководством профессора Е. Е. Селькова автором была ...
Stress — From Molecules to Behavior: A Comprehensive Analysis of the Neurobiology of Stress Responses This book comprehensively covers the molecular basis of stress responses of the nervous system, providing a unique and fundamental insight into the ...