В расслабленной скелетной мышце комплекс тропонина (субъединицы = Т, C, I) с тропомиозином препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. Быстрое увеличение в цитоплазме концентрации ионов кальция в результате открывания каналов СР приводит к связыванию Ca2+ с C-субъединицей тропонина. Последняя по свойствам близка кальмодулину (см. Вторичные мессенджеры). Связывание ионов Ca2+ вызывает конформационную перестройку в тропонине, тропонинтропомиозиновый комплекс разрушается и освобождает на молекуле актина участок связывания с миозином (на схеме выделен красным цветом). Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. Сократительная система)
В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Са2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передаётся на Са2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Са2+ связывается с тропонином C, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечёт за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и даёт возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.
По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счёт активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин C отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.
В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Са2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передаётся на Са2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Са2+ связывается с тропонином C, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечёт за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и даёт возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.
По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счёт активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин C отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.

Статьи раздела «Регуляция сокращения мышечных волокон»:
- А. Электромеханическое сопряжение
- Б. Саркоплазматический ретикулум
- В. Регуляция ионами кальция
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
To harness the high-throughput potential of DNA microarray technology, it is crucial that the analysis stages of the process are decoupled from the ...
Книга посвящена ряду актуальных проблем молекулярной биологии (молекулярный ...
The Reef Aquarium: Science, Art, and Technology, Vol. 3 The Reef Aquarium Volume Three: Science, Art, and Technology Reefkeeping science involves the interplay of biology, chemistry, and physics. However, a ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...