В расслабленной скелетной мышце комплекс тропонина (субъединицы = Т, C, I) с тропомиозином препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. Быстрое увеличение в цитоплазме концентрации ионов кальция в результате открывания каналов СР приводит к связыванию Ca2+ с C-субъединицей тропонина. Последняя по свойствам близка кальмодулину (см. Вторичные мессенджеры). Связывание ионов Ca2+ вызывает конформационную перестройку в тропонине, тропонинтропомиозиновый комплекс разрушается и освобождает на молекуле актина участок связывания с миозином (на схеме выделен красным цветом). Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. Сократительная система)
В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Са2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передаётся на Са2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Са2+ связывается с тропонином C, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечёт за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и даёт возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.
По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счёт активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин C отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.
В отсутствие последующего стимулирования АТФ-зависимые кальциевые насосы мембраны СР быстро снижают концентрацию ионов Са2+ до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
Таким образом, при сокращении мышечного волокна скелетных мышц позвоночных происходит следующая последовательность событий. При поступлении сигнала от двигательного нейрона мембрана мышечной клетки деполяризуется, сигнал передаётся на Са2+-каналы СР. Са2+-каналы открываются, внутриклеточный уровень ионов Са2+ возрастает. Ионы Са2+ связывается с тропонином C, вызывая конформационную перестройку в тропонине, что влечёт за собой разрушение комплекса тропонин-тропомиозин и даёт возможность головкам миозина связываться с актином. Происходит инициация актин-миозинового цикла.
По завершении сокращения уровень ионов Са2+ снижается за счёт активного обратного транспорта Са2+ в СР, тропонин C отдает Са2+, комплекс тропонин-тропомиозин занимает исходное положение на молекуле актина, блокируя актин-миозиновый цикл. Результатом является расслабление мышцы.

Статьи раздела «Регуляция сокращения мышечных волокон»:
- А. Электромеханическое сопряжение
- Б. Саркоплазматический ретикулум
- В. Регуляция ионами кальция
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Biotechnology Annual R Volume 14 (Biotechnology Annual Review) (Biotechnology Annual Review) Biotechnology is a diverse, complex, and rapidly evolving field. Students and experienced researchers alike face the challenges of staying on top of ...
Биофизическая химия. В 3 томах. Том 3 В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах ...
Введение в молекулярную биологию Книга представляет собой переработанный курс лекций, который авторы читают ...
