Несмотря на то, что сегодня трудно количественно оценить вклад отдельных каталитических эффектов, решающим фактором считается стабилизация переходного состояния в активном центре фермента. При этом наиболее существенным моментом является прочное связывание не столько субстрата, сколько его переходного состояния. Данное положение подтверждается крайне высоким сродством многих ферментов по отношению к аналогам переходного состояния (см. Ингибиторы), что можно пояснить простой механической аналогией (на схеме справа): если хотят перекатить металлические шарики (реагенты) с места ЕА (состояние субстрата) в энергетически более высокое переходное состояние, а затем в EP (состояние продукта), нужно расположить магнит (катализатор) таким образом, чтобы сила притяжения действовала не на ЕА (а), а на переходное состояние (б).

Статьи раздела «Ферментативный катализ»:
- Ферментативный катализ
- А. Некаталитическая реакция (в отсутствие фермента)
- Б. Ферментативная реакция
- В. Основы ферментативного катализа
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Впервые в русскоязычной литературе системно изложены и даны толкования более 1 600 ...
Introductory Chemistry: Concepts and Critical Thinking (6th Edition) Introductory Chemistry: Concepts and Critical Thinking, Sixth Edition is a comprehensive learning system that offers print and media resources as well ...
Молекулярные механизмы взаимодействия эндотоксинов с клетками-мишенями Открытие истинных рецепторов к эндотоксинам (липополисахаридам), сделанное на ...
Авторы монографии поставили перед собой задачу отобрать наиболее достоверные и ...