Несмотря на то, что сегодня трудно количественно оценить вклад отдельных каталитических эффектов, решающим фактором считается стабилизация переходного состояния в активном центре фермента. При этом наиболее существенным моментом является прочное связывание не столько субстрата, сколько его переходного состояния. Данное положение подтверждается крайне высоким сродством многих ферментов по отношению к аналогам переходного состояния (см. Ингибиторы), что можно пояснить простой механической аналогией (на схеме справа): если хотят перекатить металлические шарики (реагенты) с места ЕА (состояние субстрата) в энергетически более высокое переходное состояние, а затем в EP (состояние продукта), нужно расположить магнит (катализатор) таким образом, чтобы сила притяжения действовала не на ЕА (а), а на переходное состояние (б).
Статьи раздела «Ферментативный катализ»:
- Ферментативный катализ
- А. Некаталитическая реакция (в отсутствие фермента)
- Б. Ферментативная реакция
- В. Основы ферментативного катализа
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
История биологической химии. Формирование биохимии Книга посвящена истории формирования классической биохимии в период с середины ...
Handbook of Nanoindentation: With Biological Applications Broadly divided into two parts, this guide’s first part presents the a’basic sciencea’ of nanoindentation, including the background of contact ...
Молекулярная и клеточная биология (комплект из 3 книг) В книге известного учёного ФРГ на самом современном уровне обсуждены последние ...
Фотосинтез: физико-химический подход Подробно обосновывается предложенная автором (1995) принципиально новая концепция ...