Класс 3: Гидролазы (катализируют расщепление связей путём гидролиза)

Подклассы 3.n: зависят от природы расщепляемой связи

3.1Гидролизуют сложноэфирные связи (эстеразы)
3.1.1Гидролизуют эфиры карбоновых кислот
3.1.1.2Арилэстераза
3.1.1.3Триацилглицерин-липаза
3.1.1.4Фосфолипаза A2
3.1.1.7Ацетилхолинэстераза
3.1.1.13Холестеринэстераза
3.1 1.17Глюконолактоназа
3.1.1.23Моноацилглицерин-липаза
3.1.1.32Фосфолипаза A1
3.1.1.34Липопротеинлипаза, диацилглицерин-липаза
3.1.2Гидролизуют тиолсложноэфирную связь
3.1.2.43-Гидроксиизобутирил-СоА-гидролаза
3.1.2.14Ацил-[АСР]-гидролаза
3.1.3Гидролизуют моноэфиры фосфорной кислоты (фосфатазы)
3.1.3.1Щёлочная фосфатаза [Zn2+]
3.1.3.4Фосфатидатфосфатаза
3.1.3.9Глюкозо-6-фосфатаза
3.1.3.11Фруктозо-дифосфатаза
3.1.3.13Дифосфоглицерат-фосфатаза
3.1.3.16Фосфопротеин-фосфатаза
3.1.3.37Седогептулозодифосфатаза
3.1.3.43Фосфатаза пируватдегидрогеназы
3.1.3.4Фруктозо-2,6-дифосфат-2-фосфатаза
3.1.3.nПолинукпеотидазы
3.1.4Гидролизуют диэфиры фосфорной кислоты (фосфодиэстеразы)
3.1.4.1Фосфодиэстераза
3.1.4.3Фосфолипаза C
3.1.4.4Фосфолипаза D
3.1.4.173′:5′-Цикпонуклеотид — фосфодиэстераза
3.1.4.353′:5′-cGMP — фосфодиэстераза
3.1.4.45N-Ацетилглюкозаминил — фосфодиэстераза
3.1.21Гидролизует ДНК
3.1.21.1Дезоксирибонуклеаза I
3.1.21.4Специфическая дезоксирибонуклеаза (тип II) — «эндонуклеаза рестрикции», «рестриктаза»
3.1.26-27Гидролизуют РНК
3.1.26.4Рибонуклеаза H
3.1.26.5Панкреатическая рибонуклеаза
3.2Гидролизуют гликозидные связи (гликозидазы)
3.2.1Гидролизуют O-гликозиды
3.2.1.1α-Амилаза
3.2.1.10Олиго-1,6-глюкозидаза
3.2.1.17Лизоцим
3.2.1.18Нейраминидаза
3.2.1.20α-Глюкозидаза
3.2.1.23β-Галактозидаза
3.2.1.24α-Маннозидаза
3.2.1.28α,α-Трегалаза
3.2.1.33Амило-1,6-глюкозидаза
3.2.1.48Сахарозо-α-глюкозидаза — «сахараза»
3.2.1.52β-N-Ацетилгексозаминидаза
3.2.2.nНуклеотидазы
3.3Гидролизуют простые эфирные связи
3.3.1.1Аденозилгомоцистеиназа
3.4Гидролизуют пептидные связи (пептидазы)
3.4.11Аминопептидазы (N-концевые экзопептидазы)
3.4.11.nРазличные аминопептидазы [Zn2+]
3.4.13Дипептидазы (действуют только на дипептиды)
3.4.13.nРазличные дипептидазы [Zn2+]
3.4.15Пептидилдипептидазы (C-концевые экзопептидазы, освобождающие дипептид)
3.4.15.1Пептидилдипептидаза A [Zn2+] — «ангиотензинконвертирующий фермент, (АСЕ)»
3.4.17Карбоксипептидазы (С-концевые экзопептидазы)
3.4.17.1Карбоксипептидаза A [Zn2+]
3.4.17.2Карбоксипептидаза B [Zn2+]
3.4.17.8Мурамоилпентапептид-карбоксипептидаза
3.4.21Сериновые протеиназа (эндопептидазы)
3.4.21.1Химотрипсин
3.4.21.4Трипсин
3.4.21.5Тромбин
3.4.21.6Фактор свертывания крови Xa — «фактор Стюарта-Проуэра»
3.4.21.7Плазмин
3.4.21.9Энтеропептидаза — «энтерокиназа»
3.4.21.21Фактор свертывания крови VIIa — «проконвертин»
3.4.21.22Фактор свертывания крови IXa — «фактор Кристмаса»
3.4.21.27Фактор свертывания крови XIa — «предшественник плазменного тромбопластина»
3.4.21.34Плазменный калликреин
3.4.21.35Тканевый калликреин
3.4.21.36Эластаза
3.4.21.38Фактор свертывания крови XIIa — «фактор Хагемана»
3.4.21.43CЗ/C5-конвертаза (классического пути)
3.4.21.47CЗ/C5-конвертаза (альтернативного пути)
3.4.21.68Активатор плазминогена (тканевой) — «t-РА»
3.4.21.73Активатор плазминогена (из мочи) — «урокиназа»
3.4.22Цистеиновые протеиназы (эндопептидазы)
3.4.22.2Папаин
3.4.23Аспартатные протеиназы (эндопептидазы)
3.4.23.1Пепсин A
3.4.23.2Пепсин B
3.4.23.3Гастриксин
3.4.23.4Химозин
3.4.23.15Ренин
3.4.24Металлопротеиназы (эндопептидазы)
3.4.24.7Коллагеназа
3.4.99Другие пептидазы
3.4.99.36Сигнальная пептидаза
3.5Гидролизуют другие амидные связи (амидазы)
3.5.1.1Аспарагиназа
3.5.1.2Глутаминаза
3.5.1.16Ацетилорнитиндеацетилаза [Zn2+]
3.5.2.3Дигидрооротаза
3.5.2.7Имидазолонпропионаза
3.5.3.1Аргиназа
3.5.4.6АМР-дезаминаза
3.5.4.9Метилентетрагидрофолат-циклогидролаза
3.5.4.10IМР-циклогидролаза
3.6Гидролизуют ангидридные связи
3.6.1.6Нуклеозид-дифосфатаза
3.6.1.32Миозин-АТР-аза
3.6.1.34H+-транспортирующая АТР-синтаза — «АТР-синтаза, комплекс V»
3.6.1.35H+-транспортирующая АТР-аза
3.6.1.36H+/K+-обменивающая АТР-аза
3.6.1.37Na+/K+-обменивающая АТР-аза — «Na+/K+-ATP-аза»
3.6.1.38Ca2+-транспортирующая АТР-аза
3.7Гидролизуют связи C-C
3.7.1.2Фумарилацетоацетаза

Biomolecular Crystallography: Principles, Practice, and Application to Structural Biology / Synthesizing over thirty years of advances into a comprehensive textbook, Biomolecular Crystallography describes the fundamentals, practices, and applications of protein crystallography. Deftly illustrated in full-color by the author, the text describes mathematical and physical concepts in accessibBiomolecular Crystallography: Principles, Practice, and Application to Structural Biology
Synthesizing over thirty years of advances into a comprehensive textbook, Biomolecular Crystallography describes the fundamentals, practices, and ...
How to Build a Dinosaur: The New Science of Reverse Evolution / A world-renowned paleontologist reveals groundbreaking science that trumps science fiction: how to grow a living dinosaur Over a decade after Jurassic Park, Jack Horner and his colleagues in molecular biology labs are in the process of building the technology to create a real dinosaur. Based on new How to Build a Dinosaur: The New Science of Reverse Evolution
A world-renowned paleontologist reveals groundbreaking science that trumps science fiction: how to grow a living dinosaur Over a decade after Jurassic ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors / Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the non-enzymatic reaction between sugars and protein amino groups that lead to formation of advanced glycation end products (AGEs). When aminoguanidine, aHistone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors
Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Role of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation / A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt pathway and protein-TCF combinations with dual functions. By studying the primary axis formation of Xenopus laevis, it was firstly shown that, in combinatioRole of TCF in body axis formation: Discovery of a Dual Action of XTCF-3 in Xenopus Body Axis Formation
A novel role of TCF family in body axis formation. Revolutionary high impact discoveries are described, elucidating the missing link in the Wnt ...