Класс 3: Гидролазы (катализируют расщепление связей путём гидролиза)

Подклассы 3.n: зависят от природы расщепляемой связи

3.1Гидролизуют сложноэфирные связи (эстеразы)
3.1.1Гидролизуют эфиры карбоновых кислот
3.1.1.2Арилэстераза
3.1.1.3Триацилглицерин-липаза
3.1.1.4Фосфолипаза A2
3.1.1.7Ацетилхолинэстераза
3.1.1.13Холестеринэстераза
3.1 1.17Глюконолактоназа
3.1.1.23Моноацилглицерин-липаза
3.1.1.32Фосфолипаза A1
3.1.1.34Липопротеинлипаза, диацилглицерин-липаза
3.1.2Гидролизуют тиолсложноэфирную связь
3.1.2.43-Гидроксиизобутирил-СоА-гидролаза
3.1.2.14Ацил-[АСР]-гидролаза
3.1.3Гидролизуют моноэфиры фосфорной кислоты (фосфатазы)
3.1.3.1Щёлочная фосфатаза [Zn2+]
3.1.3.4Фосфатидатфосфатаза
3.1.3.9Глюкозо-6-фосфатаза
3.1.3.11Фруктозо-дифосфатаза
3.1.3.13Дифосфоглицерат-фосфатаза
3.1.3.16Фосфопротеин-фосфатаза
3.1.3.37Седогептулозодифосфатаза
3.1.3.43Фосфатаза пируватдегидрогеназы
3.1.3.4Фруктозо-2,6-дифосфат-2-фосфатаза
3.1.3.nПолинукпеотидазы
3.1.4Гидролизуют диэфиры фосфорной кислоты (фосфодиэстеразы)
3.1.4.1Фосфодиэстераза
3.1.4.3Фосфолипаза C
3.1.4.4Фосфолипаза D
3.1.4.173′:5′-Цикпонуклеотид — фосфодиэстераза
3.1.4.353′:5′-cGMP — фосфодиэстераза
3.1.4.45N-Ацетилглюкозаминил — фосфодиэстераза
3.1.21Гидролизует ДНК
3.1.21.1Дезоксирибонуклеаза I
3.1.21.4Специфическая дезоксирибонуклеаза (тип II) — «эндонуклеаза рестрикции», «рестриктаза»
3.1.26-27Гидролизуют РНК
3.1.26.4Рибонуклеаза H
3.1.26.5Панкреатическая рибонуклеаза
3.2Гидролизуют гликозидные связи (гликозидазы)
3.2.1Гидролизуют O-гликозиды
3.2.1.1α-Амилаза
3.2.1.10Олиго-1,6-глюкозидаза
3.2.1.17Лизоцим
3.2.1.18Нейраминидаза
3.2.1.20α-Глюкозидаза
3.2.1.23β-Галактозидаза
3.2.1.24α-Маннозидаза
3.2.1.28α,α-Трегалаза
3.2.1.33Амило-1,6-глюкозидаза
3.2.1.48Сахарозо-α-глюкозидаза — «сахараза»
3.2.1.52β-N-Ацетилгексозаминидаза
3.2.2.nНуклеотидазы
3.3Гидролизуют простые эфирные связи
3.3.1.1Аденозилгомоцистеиназа
3.4Гидролизуют пептидные связи (пептидазы)
3.4.11Аминопептидазы (N-концевые экзопептидазы)
3.4.11.nРазличные аминопептидазы [Zn2+]
3.4.13Дипептидазы (действуют только на дипептиды)
3.4.13.nРазличные дипептидазы [Zn2+]
3.4.15Пептидилдипептидазы (C-концевые экзопептидазы, освобождающие дипептид)
3.4.15.1Пептидилдипептидаза A [Zn2+] — «ангиотензинконвертирующий фермент, (АСЕ)»
3.4.17Карбоксипептидазы (С-концевые экзопептидазы)
3.4.17.1Карбоксипептидаза A [Zn2+]
3.4.17.2Карбоксипептидаза B [Zn2+]
3.4.17.8Мурамоилпентапептид-карбоксипептидаза
3.4.21Сериновые протеиназа (эндопептидазы)
3.4.21.1Химотрипсин
3.4.21.4Трипсин
3.4.21.5Тромбин
3.4.21.6Фактор свертывания крови Xa — «фактор Стюарта-Проуэра»
3.4.21.7Плазмин
3.4.21.9Энтеропептидаза — «энтерокиназа»
3.4.21.21Фактор свертывания крови VIIa — «проконвертин»
3.4.21.22Фактор свертывания крови IXa — «фактор Кристмаса»
3.4.21.27Фактор свертывания крови XIa — «предшественник плазменного тромбопластина»
3.4.21.34Плазменный калликреин
3.4.21.35Тканевый калликреин
3.4.21.36Эластаза
3.4.21.38Фактор свертывания крови XIIa — «фактор Хагемана»
3.4.21.43CЗ/C5-конвертаза (классического пути)
3.4.21.47CЗ/C5-конвертаза (альтернативного пути)
3.4.21.68Активатор плазминогена (тканевой) — «t-РА»
3.4.21.73Активатор плазминогена (из мочи) — «урокиназа»
3.4.22Цистеиновые протеиназы (эндопептидазы)
3.4.22.2Папаин
3.4.23Аспартатные протеиназы (эндопептидазы)
3.4.23.1Пепсин A
3.4.23.2Пепсин B
3.4.23.3Гастриксин
3.4.23.4Химозин
3.4.23.15Ренин
3.4.24Металлопротеиназы (эндопептидазы)
3.4.24.7Коллагеназа
3.4.99Другие пептидазы
3.4.99.36Сигнальная пептидаза
3.5Гидролизуют другие амидные связи (амидазы)
3.5.1.1Аспарагиназа
3.5.1.2Глутаминаза
3.5.1.16Ацетилорнитиндеацетилаза [Zn2+]
3.5.2.3Дигидрооротаза
3.5.2.7Имидазолонпропионаза
3.5.3.1Аргиназа
3.5.4.6АМР-дезаминаза
3.5.4.9Метилентетрагидрофолат-циклогидролаза
3.5.4.10IМР-циклогидролаза
3.6Гидролизуют ангидридные связи
3.6.1.6Нуклеозид-дифосфатаза
3.6.1.32Миозин-АТР-аза
3.6.1.34H+-транспортирующая АТР-синтаза — «АТР-синтаза, комплекс V»
3.6.1.35H+-транспортирующая АТР-аза
3.6.1.36H+/K+-обменивающая АТР-аза
3.6.1.37Na+/K+-обменивающая АТР-аза — «Na+/K+-ATP-аза»
3.6.1.38Ca2+-транспортирующая АТР-аза
3.7Гидролизуют связи C-C
3.7.1.2Фумарилацетоацетаза

Principles of Biomedical Informatics / Biomedical informatics (BMI) is an extraordinarily broad discipline. In scale, it spans across genes, cells, tissues, organ systems, individual patients, populations, and the world’s medical ecology. It ranges in methodology from hardcore mathematical modeling to descriptive observations that use «sPrinciples of Biomedical Informatics
Biomedical informatics (BMI) is an extraordinarily broad discipline. In scale, it spans across genes, cells, tissues, organ systems, individual ...
Прикладная молекулярная биология. Изд.2 / В учебном пособии изложены основы молекулярной биологии, а также направления приложения закономерностей молекулярной биологии для практического использования. Рассмотрены системная организация живого вещества на биосферном и молекулярном уровнях, структурная организация макромолекул, функции биополиПрикладная молекулярная биология. Изд.2
В учебном пособии изложены основы молекулярной биологии, а также направления ...
История биологической химии. Институционализация биохимии / Книга посвящена вопросам истории формирования научных организаций в области классической биохимии. Показано, как возникли периодическая печать, руководства и учебники, научные общества, институты и кафедры биохимического профиля. На основании обширного, впервые проанализированного материала показаноИстория биологической химии. Институционализация биохимии
Книга посвящена вопросам истории формирования научных организаций в области ...
Фотосинтез: физико-химический подход / Подробно обосновывается предложенная автором (1995) принципиально новая концепция фотосинтеза. Согласно ей источником кислорода (водорода) при фотосинтезе служит не вода, а пероксид водорода экзо- и эндогенного происхождения. Убедительно показана необходимость участия в фотосинтезе тепловой энергии,Фотосинтез: физико-химический подход
Подробно обосновывается предложенная автором (1995) принципиально новая концепция ...