Класс 3: Гидролазы (катализируют расщепление связей путём гидролиза)

Подклассы 3.n: зависят от природы расщепляемой связи

3.1Гидролизуют сложноэфирные связи (эстеразы)
3.1.1Гидролизуют эфиры карбоновых кислот
3.1.1.2Арилэстераза
3.1.1.3Триацилглицерин-липаза
3.1.1.4Фосфолипаза A2
3.1.1.7Ацетилхолинэстераза
3.1.1.13Холестеринэстераза
3.1 1.17Глюконолактоназа
3.1.1.23Моноацилглицерин-липаза
3.1.1.32Фосфолипаза A1
3.1.1.34Липопротеинлипаза, диацилглицерин-липаза
3.1.2Гидролизуют тиолсложноэфирную связь
3.1.2.43-Гидроксиизобутирил-СоА-гидролаза
3.1.2.14Ацил-[АСР]-гидролаза
3.1.3Гидролизуют моноэфиры фосфорной кислоты (фосфатазы)
3.1.3.1Щёлочная фосфатаза [Zn2+]
3.1.3.4Фосфатидатфосфатаза
3.1.3.9Глюкозо-6-фосфатаза
3.1.3.11Фруктозо-дифосфатаза
3.1.3.13Дифосфоглицерат-фосфатаза
3.1.3.16Фосфопротеин-фосфатаза
3.1.3.37Седогептулозодифосфатаза
3.1.3.43Фосфатаза пируватдегидрогеназы
3.1.3.4Фруктозо-2,6-дифосфат-2-фосфатаза
3.1.3.nПолинукпеотидазы
3.1.4Гидролизуют диэфиры фосфорной кислоты (фосфодиэстеразы)
3.1.4.1Фосфодиэстераза
3.1.4.3Фосфолипаза C
3.1.4.4Фосфолипаза D
3.1.4.173′:5′-Цикпонуклеотид — фосфодиэстераза
3.1.4.353′:5′-cGMP — фосфодиэстераза
3.1.4.45N-Ацетилглюкозаминил — фосфодиэстераза
3.1.21Гидролизует ДНК
3.1.21.1Дезоксирибонуклеаза I
3.1.21.4Специфическая дезоксирибонуклеаза (тип II) — «эндонуклеаза рестрикции», «рестриктаза»
3.1.26-27Гидролизуют РНК
3.1.26.4Рибонуклеаза H
3.1.26.5Панкреатическая рибонуклеаза
3.2Гидролизуют гликозидные связи (гликозидазы)
3.2.1Гидролизуют O-гликозиды
3.2.1.1α-Амилаза
3.2.1.10Олиго-1,6-глюкозидаза
3.2.1.17Лизоцим
3.2.1.18Нейраминидаза
3.2.1.20α-Глюкозидаза
3.2.1.23β-Галактозидаза
3.2.1.24α-Маннозидаза
3.2.1.28α,α-Трегалаза
3.2.1.33Амило-1,6-глюкозидаза
3.2.1.48Сахарозо-α-глюкозидаза — «сахараза»
3.2.1.52β-N-Ацетилгексозаминидаза
3.2.2.nНуклеотидазы
3.3Гидролизуют простые эфирные связи
3.3.1.1Аденозилгомоцистеиназа
3.4Гидролизуют пептидные связи (пептидазы)
3.4.11Аминопептидазы (N-концевые экзопептидазы)
3.4.11.nРазличные аминопептидазы [Zn2+]
3.4.13Дипептидазы (действуют только на дипептиды)
3.4.13.nРазличные дипептидазы [Zn2+]
3.4.15Пептидилдипептидазы (C-концевые экзопептидазы, освобождающие дипептид)
3.4.15.1Пептидилдипептидаза A [Zn2+] — «ангиотензинконвертирующий фермент, (АСЕ)»
3.4.17Карбоксипептидазы (С-концевые экзопептидазы)
3.4.17.1Карбоксипептидаза A [Zn2+]
3.4.17.2Карбоксипептидаза B [Zn2+]
3.4.17.8Мурамоилпентапептид-карбоксипептидаза
3.4.21Сериновые протеиназа (эндопептидазы)
3.4.21.1Химотрипсин
3.4.21.4Трипсин
3.4.21.5Тромбин
3.4.21.6Фактор свертывания крови Xa — «фактор Стюарта-Проуэра»
3.4.21.7Плазмин
3.4.21.9Энтеропептидаза — «энтерокиназа»
3.4.21.21Фактор свертывания крови VIIa — «проконвертин»
3.4.21.22Фактор свертывания крови IXa — «фактор Кристмаса»
3.4.21.27Фактор свертывания крови XIa — «предшественник плазменного тромбопластина»
3.4.21.34Плазменный калликреин
3.4.21.35Тканевый калликреин
3.4.21.36Эластаза
3.4.21.38Фактор свертывания крови XIIa — «фактор Хагемана»
3.4.21.43CЗ/C5-конвертаза (классического пути)
3.4.21.47CЗ/C5-конвертаза (альтернативного пути)
3.4.21.68Активатор плазминогена (тканевой) — «t-РА»
3.4.21.73Активатор плазминогена (из мочи) — «урокиназа»
3.4.22Цистеиновые протеиназы (эндопептидазы)
3.4.22.2Папаин
3.4.23Аспартатные протеиназы (эндопептидазы)
3.4.23.1Пепсин A
3.4.23.2Пепсин B
3.4.23.3Гастриксин
3.4.23.4Химозин
3.4.23.15Ренин
3.4.24Металлопротеиназы (эндопептидазы)
3.4.24.7Коллагеназа
3.4.99Другие пептидазы
3.4.99.36Сигнальная пептидаза
3.5Гидролизуют другие амидные связи (амидазы)
3.5.1.1Аспарагиназа
3.5.1.2Глутаминаза
3.5.1.16Ацетилорнитиндеацетилаза [Zn2+]
3.5.2.3Дигидрооротаза
3.5.2.7Имидазолонпропионаза
3.5.3.1Аргиназа
3.5.4.6АМР-дезаминаза
3.5.4.9Метилентетрагидрофолат-циклогидролаза
3.5.4.10IМР-циклогидролаза
3.6Гидролизуют ангидридные связи
3.6.1.6Нуклеозид-дифосфатаза
3.6.1.32Миозин-АТР-аза
3.6.1.34H+-транспортирующая АТР-синтаза — «АТР-синтаза, комплекс V»
3.6.1.35H+-транспортирующая АТР-аза
3.6.1.36H+/K+-обменивающая АТР-аза
3.6.1.37Na+/K+-обменивающая АТР-аза — «Na+/K+-ATP-аза»
3.6.1.38Ca2+-транспортирующая АТР-аза
3.7Гидролизуют связи C-C
3.7.1.2Фумарилацетоацетаза

Молекулярная биология / Книга посвящена ряду актуальных проблем молекулярной биологии (молекулярный механизм и биохимия сокращения мышцы, ультраструктура нервного волокна и молекулярные процессы, связанные с возбуждением нерва, структура белка и мукополисахаридов). Она содержит много интересных фактов и заслуживающих внимаМолекулярная биология
Книга посвящена ряду актуальных проблем молекулярной биологии (молекулярный ...
От молекул к жизни / В настоящей монографии рассмотрен вопрос о том, на какой стадии усложнения объектов материального мира появляются такие свойства этих объектов, которые в дальнейшем проявляются как необходимые для существования самого феномена жизни. Прежде всего это относится к приёму и преобразованию информации (вОт молекул к жизни
В настоящей монографии рассмотрен вопрос о том, на какой стадии усложнения ...
Паразитические нематоды растений и насекомых / В книге представлены обобщающие работы по современным теоретическим и прикладным проблемам фито- и энтомопаразитологии и материалы по истории развития фитопаразитологических исследований Института паразитологии РАН. Сборник включает работы по фауне, систематике, экологии и филогении наиболее патогенПаразитические нематоды растений и насекомых
В книге представлены обобщающие работы по современным теоретическим и ...
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) / During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments formation. Exploring many aspects related to asphaltenes composition and conversion, Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of HAsphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries)
During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...