Биосинтез белков начинается на свободных рибосомах (на схеме вверху). Однако вскоре пути синтезируемых белков расходятся в соответствии с их функцией: белки, несущие на N-конце сигнальный пептид для ЭР (1), проходят через секреторный путь (на схеме справа), а прочие белки, не имеющие этой сигнальной последовательности, следуют по цитоплазматическому пути (на схеме слева).
Секреторный путь. Рибосомы, синтезирующие белок с сигнальной для ШЭР последовательностью, связаны с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. Синтез белка и его созревание). Растущая пептидная цепь направляется через мембрану в просвет ШЭР. Последующий путь растущей цепи определяется наличием соответствующего сигнального пептида или сигнального участка.
Белки, имеющие в растущей цепи специальную стоп-сигнальную последовательность (4), остаются в мембране ШЭР в качестве интегрального мембранного белка. По механизму везикулярного транспорта они могут быть перенесены из ШЭР на другие органеллы.
Белки, попавшие в просвет ШЭР, транспортируются обычным путём в аппарат Гольджи и далее в плазматическую мембрану. Белки, которые остаются в ШЭР, например ферменты модификации белков, возвращаются из аппарата Гольджи в ШЭР с помощью сигнала возврата (2). Прочие белки из аппарата Гольджи попадают в лизосомы (3, см. Синтез белка и его созревание) или в плазматическую мембрану (в качестве интегральных мембранных белков или продуктов конститутивного экзоцитоза), либо транспортируются секреторными везикулами (8) в межклеточное пространство (9; регулируемый экзоцитоз).
Цитоплазматический путь. Белки, не имеющие сигнального пептида для ШЭР, синтезируются в цитоплазме на свободных рибосомах и остаются в этом отделе клетки. Для последующего транспорта в митохондрии (5), ядро (6) или пероксисомы (7) белки должны иметь специальные сигнальные последовательности.
Секреторный путь. Рибосомы, синтезирующие белок с сигнальной для ШЭР последовательностью, связаны с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. Синтез белка и его созревание). Растущая пептидная цепь направляется через мембрану в просвет ШЭР. Последующий путь растущей цепи определяется наличием соответствующего сигнального пептида или сигнального участка.
Белки, имеющие в растущей цепи специальную стоп-сигнальную последовательность (4), остаются в мембране ШЭР в качестве интегрального мембранного белка. По механизму везикулярного транспорта они могут быть перенесены из ШЭР на другие органеллы.
Белки, попавшие в просвет ШЭР, транспортируются обычным путём в аппарат Гольджи и далее в плазматическую мембрану. Белки, которые остаются в ШЭР, например ферменты модификации белков, возвращаются из аппарата Гольджи в ШЭР с помощью сигнала возврата (2). Прочие белки из аппарата Гольджи попадают в лизосомы (3, см. Синтез белка и его созревание) или в плазматическую мембрану (в качестве интегральных мембранных белков или продуктов конститутивного экзоцитоза), либо транспортируются секреторными везикулами (8) в межклеточное пространство (9; регулируемый экзоцитоз).
Цитоплазматический путь. Белки, не имеющие сигнального пептида для ШЭР, синтезируются в цитоплазме на свободных рибосомах и остаются в этом отделе клетки. Для последующего транспорта в митохондрии (5), ядро (6) или пероксисомы (7) белки должны иметь специальные сигнальные последовательности.
Статьи раздела «Сортировка белков»:
- А. Транспорт белков
- Б. Сигналы для сортировки белков
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...
Откровенная наука. Беседы с корифеями биохимии и медицинской химии Книга И. Харгиттаи состоит из 36 бесед с выдающимися учёными XX века, работавшими в ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...