Показанная на схеме А формула с изображением фосфатных остатков с простыми и двойными связями не совсем точно отражает распределение зарядов: в АТФ атомы кислорода всех трёх фосфатных остатков несут примерно одинаковый отрицательный заряд, в то время как атомы фосфора заряжены положительно. Одной из причин относительной нестабильности фосфоангидридных связей является сильное отталкивание отрицательно заряженных атомов кислорода, которое ослабевает при гидролитическом отщеплении концевой фосфатной группы. Поэтому такие реакции являются высоко экзоэргическими. Кроме того, при гидролизе АТФ возникает свободный фосфат-анион, который лучше гидратирован и более эффективно стабилизирован за счёт сопряжения, чем соответствующий остаток в АТФ. Это также способствует высоко экзоэргическому характеру гидролиза АТФ.
Статьи раздела «АТФ»:
- АТФ
- А. АТФ: структура
- Б. Фосфоангидридные связи
- В. Свободная энергия гидролиза высокоэнергетических связей
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Вычислительные устройства в биологии и медицине В книге обобщён большой опыт, накопленный за последние годы в области применения ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Биофизическая химия. В 3 томах. Том 3 В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...