Структурные изменения, которые сопровождают взаимопревращения гликоген-фосфорилазы, были установлены рентгеноструктурным анализом. Фермент представляет собой димер с симметрией второго порядка. Каждая субъединица имеет активный центр, который расположен внутри белка и в b-форме плохо доступен для субстрата. Взаимопревращение начинается с фосфорилирования серинового остатка (Ser-14) вблизи N-конца каждой из субъединиц. С фосфатными группами связываются остатки аргинина соседних субъединиц. Связывание инициирует конформационные перестройки, которые существенно увеличивают сродство фермента к аллостерическому активатору АМФ. Действие АМФ и влияние кон-формационных изменений на активные центры приводят к возникновению более активной a-формы. После удаления фосфатных остатков фермент самопроизвольно принимает исходную b-конформацию.
Статьи раздела «Гормональный контроль»:
- Гормональный контроль
- А. Гормональный контроль расщепления гликогена
- Б. Взаимопревращение гликоген-фосфорилазы
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
Handbook of Nanoindentation: With Biological Applications Broadly divided into two parts, this guide’s first part presents the a’basic sciencea’ of nanoindentation, including the background of contact ...