Структурные изменения, которые сопровождают взаимопревращения гликоген-фосфорилазы, были установлены рентгеноструктурным анализом. Фермент представляет собой димер с симметрией второго порядка. Каждая субъединица имеет активный центр, который расположен внутри белка и в b-форме плохо доступен для субстрата. Взаимопревращение начинается с фосфорилирования серинового остатка (Ser-14) вблизи N-конца каждой из субъединиц. С фосфатными группами связываются остатки аргинина соседних субъединиц. Связывание инициирует конформационные перестройки, которые существенно увеличивают сродство фермента к аллостерическому активатору АМФ. Действие АМФ и влияние кон-формационных изменений на активные центры приводят к возникновению более активной a-формы. После удаления фосфатных остатков фермент самопроизвольно принимает исходную b-конформацию.
Статьи раздела «Гормональный контроль»:
- Гормональный контроль
- А. Гормональный контроль расщепления гликогена
- Б. Взаимопревращение гликоген-фосфорилазы
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Биофизическая химия. В 3 томах. Том 3 В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах ...
Biotechnology Annual R Volume 14 (Biotechnology Annual Review) (Biotechnology Annual Review) Biotechnology is a diverse, complex, and rapidly evolving field. Students and experienced researchers alike face the challenges of staying on top of ...
Молекулярные механизмы взаимодействия эндотоксинов с клетками-мишенями Открытие истинных рецепторов к эндотоксинам (липополисахаридам), сделанное на ...
Солитоны в молекулярных системах В монографии изложены новейшие подходы к изучению транспорта энергии и ...