Б. Кинетика

В отличие от изостерических (нормальных) ферментов аллостерические ферменты, такие, как АКТ-аза, имеют сигмоидную (S-образную) кривую насыщения субстратом (ср. с гемоглобином, Транспорт газов). В аплостерических системах сродство фермента к субстрату зависит от концентрации субстрата [A]. В этом случае вместо константы Михэлиса K_m (см. Кинетика ферментативных реакций) указывают концентрацию субстрата при половине максимальной скорости ([A]_0,5)- Сигмоидный характер кривой описывается коэффициентом Хилла h. Для изостерических ферментов h = 1; при росте сигмоидности возрастает h.

Аллостерические эффекторы в зависимости от природы фермента влияют на максимальную скорость реакции V, концентрацию субстрата [A]_0,5 при скорости реакции, равной половине максимальной, и коэффициент Хилла h. Если изменяется преимущественно V, говорят о «V-системе». Чаще встречаются «K-системы», в которых аллостерические эффекты отражаются только на [A]_0,5 и h.

К K-типу, наряду с гемоглобином, принадлежит и АКТ-аза. Ингибитор ЦТФ вызывает в этом случае смещение кривой вправо с возрастанием [A]_0,5 и h (кривая II). Активатор АТФ, напротив, вызывает смещение влево; он уменьшает как [A]_0,5, так и h (кривая III).

Статьи раздела «Аллостерическая регуляция»:

• Аллостерическая регуляция
• А. Аспартат—карбамоилтрансфераза: реакция
• Б. Кинетика
• В. R- и Т-состояния
• Г. Структура димера

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел