| Биомолекулы. Пептиды и белки | |
|---|---|
| Вторичные структуры белков Определённые сочетания двугранных углов φ и ψ (см. Гликолиз) встречаются в белках довольно часто. Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются ... | |
| А. α-Спираль Наиболее распространённым элементом вторичной структуры является правая а-спираль (αR). Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно (ось выделена оранжевым цветом). На каждый виток приходится 3,6 аминокислотного ... |  |
| Б. Спираль коллагена Другая форма спирали присутствует в коллагене, важнейшем компоненте соединительных тканей (см. Коллагены). Это левая спираль коллагена с шагом 0,96 нм и 3,3 остатка в каждом витке, более пологая по сравнению с α-спиралью. ... |  |
| В. Складчатые структуры Две следующие почти вытянутые конформации пептидной цепи называются «β-складчатым листом», так как плоскости пептидных связей расположены в пространстве подобно равномерным складкам листа бумаги. В складчатых ... |  |
| Г. β-Петля В тех участках, где пептидная цепь изгибается достаточно круто, часто находится β-петля. Это короткий фрагмент, в котором 4 аминокислотных остатка расположены таким образом, что цепь делает реверсивный поворот ... |  |
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Handbook of Nanoindentation: With Biological Applications Broadly divided into two parts, this guide’s first part presents the a’basic sciencea’ of nanoindentation, including the background of contact ...
Жизнь молекул в экстремальных условиях. Горячий микромир Камчатки Книга посвящена исследованию вопроса о том, в каких предельных экстремальных ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...
