Подкласс 1.n: зависит от донора электронов
Подподкласс 1.n.n: зависит от акцептора электронов
| 1.1 | Действуют на CH-OH-группу донора |
| 1.1.1 | Активатором служит NADP+ (дегидрогеназы, редуктазы) |
| 1.1.1.1 | Алкогольдегидрогеназа [Zn2+] |
| 1.1.1.3 | Гомосериндегидрогеназа |
| 1.1.1.8 | Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (NAD+) |
| 1.1.1.21 | Альдозоредуктаза |
| 1.1.1.27 | Лактатдегидрогеназа |
| 1.1.1.30 | 3-Гидроксибутиратдегидрогеназа |
| 1.1.1.31 | 3-Гидроксиизобутиратдегидрогеназа |
| 1.1.1.34 | Гидроксиметилглутарил-СоА-редуктаза (NADPH) |
| 1.1.1.35 | 3-Гидроксиацил-СоА-дегидрогеназа |
| 1.1.1.37 | Малатдегидрогеназа |
| 1.1.1.40 | Малатдегидрогеназа (оксалацетатдекарбоксилирующая, NADP+) — «малат-фермент» |
| 1.1.1.41 | Изоцитратдегидрогеназа (NAD+) |
| 1.1.1.42 | Изоцитратдегидрогеназа (NADP+) |
| 1.1.1.44 | Фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая) |
| 1.1.1.49 | Глюкозо-6-фосфат-1-дегидрогеназа |
| 1.1.1.51 | 3(или 17)-β-Гидроксистероид-дегидрогеназа |
| 1.1.1.95 | Фосфоглицератдегидрогеназа |
| 1.1.1.100 | 3-Оксоацил-[ACP]-редуктаза |
| 1.1.1.101 | Ацилдигидроксиацетонфосфат-редуктаза |
| 1.1.1.105 | Ретинолдегидрогеназа |
| 1.1.1.145 | 3β-Гидрокси-Δ5-стероид-дегидрогеназа |
| 1.1.1.205 | IMP-дегидрогеназа |
| 1.1.3 | Акцептором служит молекулярный кислород (оксидазы) |
| 1.1.3.4 | Глюкозооксидаза [FAD] |
| 1.1.3.8 | L-Гулонолактон-оксидаза |
| 1.1.3.22 | Ксантиноксидаза [Fe, Mo, FAD] |
| 1.2 | Действуют на альдегидную или кетонную группу донора |
| 1.2.1 | Акцептором служит NADP+ (дегидрогеназы) |
| 1.2.1.3 | Альдегид-дегидрогеназа (NAD+) |
| 1.2.1.11 | Дегидрогеназа полуальдегида аспарагиновой кислоты |
| 1.2 1.12 | Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа |
| 1.2.1.13 | Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (NADP+) (фосфорилирующая) |
| 1.2.1.24 | Дегидрогеназа полуальдегида янтарной кислоты |
| 1.2.1.25 | 2-Оксоизовалератдегидрогеназа (ацилирующая) |
| 1.2.1.38 | N-Ацетил-γ-глутамил фосфат-редуктаза |
| 1.2.1.41 | Глутамилфосфат-редуктаза |
| 1.2.4 | Акцептором служит дисульфидная группа |
| 1.2.4.1 | Пируватдегидрогеназа (липоамид) [ТРР] |
| 1.2.4.2 | Оксоглутаратдегидрогеназа (липоамид) [ТРР] |
| 1.2.7 | Акцептором служит Fe/S-протвин |
| 1.2.7.2 | 2-Оксобутиратсинтаза |
| 1.3 | Донором служит -CH-CH-группа |
| 1.3.1.10 | Еноил-[АСР]-редуктаза (NADPH) |
| 1.3.1.24 | Биливердинредуктаза |
| 1.3.1.34 | 2,4-Диеноил-СоА-редуктаза |
| 1.3.5.1 | Сукцинатдегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S2, Fe4S4] — «комплекс II» |
| 1.3.99.3 | Ацил-СоА-дегидрогеназа [FAD] |
| 1.3.99.11 | Дигидрооротатдегидрогеназа [FMN] |
| 1.4 | Донором служит -CH-NH2-группа |
| 1.4.1.2 | Глутаматдегидрогеназа |
| 1.4.3.4 | Аминоксидаза [FAD] — «моноаминоксидаза», «МАО» |
| 1.4.3.13 | Протеинлизин-6-оксидаза [Cu] |
| 1.4.4.2 | Глициндегидрогеназа (декарбоксилирующая) [PLP] |
| 1.5 | Донором служит -CH-NH-группа |
| 1.5.1.2 | Пирролин-5-карбоксилат-редуктаза |
| 1.5.1.3 | Дигидрофолат-редуктаза |
| 1.5.1.5 | Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP+) |
| 1.5.1.12 | 1-Пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназа |
| 1.5.1.20 | Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP) [FAD] |
| 1.5.5.1 | ETF (электронпереносящий флавопротеин)-дегидрогеназа |
| 1.5.99.8 | Пролиндегидрогеназа [FAD] |
| 1.6 | Донором служит NADPH |
| 1.6.4.2 | Глутатионредуктаза (NADPH) [FAD] |
| 1.6.4.5 | Тиоредоксинредуктаза (NADPH) [FAD] |
| 1.6.5.3 | NADH-дегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S3, Fe4S4] — «комплекс I» |
| 1.8 | Донором служат серосодержащие группы |
| 1.8.1.4 | Дигидролипоамидцегидрогеназа [FAD] |
| 1.9 | Донором служит группа гема |
| 1.9.3.1 | Цитохром с-оксидаза [гем, Cu, Zn] — «комплекс IV» |
| 1.10 | Донором служит дифенол |
| 1.10.2.2 | Убихинол-цитохром c-редуктаза [гем, Fe2S2] — «комплекс III» |
| 1.11 | Акцептором служит пероксид водорода (пероксидазы) |
| 1.11.1.6 | Каталаза [гем] |
| 1.11.1.7 | Пероксидаза [гем] |
| 1.11.1.9 | Глутатионпероксидаза [Se] |
| 1.11.1.12 | Липидгидропероксидглутатионпероксидаза [Se] |
| 1.13 | Включают в окисляемый субстрат (донор электронов) молекулярный кислород (оксигеназы) |
| 1.13.11 | Включают два атома кислорода (диоксигеназы) |
| 1.13.11.5 | Гомогентизат — 1,2-диоксигеназа [Fe] |
| 1.13.11.20 | Цистеин-диоксигеназа[Fe] |
| 1.13.11.27 | 4-Гидроксифенилпируват-диоксигеназа [аскорбат] |
| 1.13.11.n | Арахидонат-липоксигеназа |
| 1.14 | Включают в два окисляемых субстрата (доноры электронов) один атом кислорода (монооксигеназы, гидроксилазы) |
| 1.14.11.2 | Проколлагенпролин — 4-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «пролингидроксилаза» |
| 1.14.11.4 | Проколлагенлизин — 5-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «лизингидроксилаза» |
| 1.14.13.13 | Кальцидиол — 1-монооксигеназа [гем] |
| 1.14.15.4 | Стероид — 11β-монооксигеназа [гем] |
| 1.14.15.6 | Холестерин — монооксигеназа (расщепляющая боковые цепи) [гем] |
| 1.14.16.1 | Фенилаланин — 4-монооксигеназа [Fe,THB] |
| 1.14.16.2 | Тирозин — 3-монооксигеназа [Fe,THB] |
| 1.14.17.1 | Дофамин — β-монооксигеназа [Cu] |
| 1.14.99.1 | Простагландин H-синтаза [гем] |
| 1.14.99.3 | Гем-оксигеназа (дециклизующая) [гем] |
| 1.14.99.5 | Стеарил-СоА-десатураза [гем] |
| 1.14.99.9 | Стероид — 17α-монооксигеназа [гем] |
| 1.14.99.10 | Стероид — 21-монооксигеназа [гем] |
| 1.15 | Акцептором служит супероксид-радикал |
| 1.15.1.1 | Супероксид-дисмутаза |
| 1.17 | Донором служит —CH2-группа |
| 1.17.4.1 | Рибонуклеозиддифосфат-редуктаза [Fe] — «рибонуклеотид-редуктаза» |
| 1.18 | Донором служит восстановленный ферредоксин |
| 1.18.1.2 | Ферредоксин-NADP+-редуктаза [FAD] |
| 1.18.6.1 | Нитрогеназа [Fe, Mo, Fe4S4] |
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Asphaltenes: Chemical Transformation during Hydroprocessing of Heavy Oils (Chemical Industries) During the upgrading of heavy petroleum, asphaltene is the most problematic impurity since it is the main cause of catalyst deactivation and sediments ...
Биофизика ДНК-актиномициновых нано-комплексов В монографии д.б.н., в.н.с. ИБК РАН Н.Л.Векшина на примере актиномицинов ...
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
