Класс 1: Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции)

Подкласс 1.n: зависит от донора электронов

Подподкласс 1.n.n: зависит от акцептора электронов

1.1Действуют на CH-OH-группу донора
1.1.1Активатором служит NADP+ (дегидрогеназы, редуктазы)
1.1.1.1Алкогольдегидрогеназа [Zn2+]
1.1.1.3Гомосериндегидрогеназа
1.1.1.8Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (NAD+)
1.1.1.21Альдозоредуктаза
1.1.1.27Лактатдегидрогеназа
1.1.1.303-Гидроксибутиратдегидрогеназа
1.1.1.313-Гидроксиизобутиратдегидрогеназа
1.1.1.34Гидроксиметилглутарил-СоА-редуктаза (NADPH)
1.1.1.353-Гидроксиацил-СоА-дегидрогеназа
1.1.1.37Малатдегидрогеназа
1.1.1.40Малатдегидрогеназа (оксалацетатдекарбоксилирующая, NADP+) — «малат-фермент»
1.1.1.41Изоцитратдегидрогеназа (NAD+)
1.1.1.42Изоцитратдегидрогеназа (NADP+)
1.1.1.44Фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая)
1.1.1.49Глюкозо-6-фосфат-1-дегидрогеназа
1.1.1.513(или 17)-β-Гидроксистероид-дегидрогеназа
1.1.1.95Фосфоглицератдегидрогеназа
1.1.1.1003-Оксоацил-[ACP]-редуктаза
1.1.1.101Ацилдигидроксиацетонфосфат-редуктаза
1.1.1.105Ретинолдегидрогеназа
1.1.1.1453β-Гидрокси-Δ5-стероид-дегидрогеназа
1.1.1.205IMP-дегидрогеназа
1.1.3Акцептором служит молекулярный кислород (оксидазы)
1.1.3.4Глюкозооксидаза [FAD]
1.1.3.8L-Гулонолактон-оксидаза
1.1.3.22Ксантиноксидаза [Fe, Mo, FAD]
1.2Действуют на альдегидную или кетонную группу донора
1.2.1Акцептором служит NADP+ (дегидрогеназы)
1.2.1.3Альдегид-дегидрогеназа (NAD+)
1.2.1.11Дегидрогеназа полуальдегида аспарагиновой кислоты
1.2 1.12Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа
1.2.1.13Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (NADP+) (фосфорилирующая)
1.2.1.24Дегидрогеназа полуальдегида янтарной кислоты
1.2.1.252-Оксоизовалератдегидрогеназа (ацилирующая)
1.2.1.38N-Ацетил-γ-глутамил фосфат-редуктаза
1.2.1.41Глутамилфосфат-редуктаза
1.2.4Акцептором служит дисульфидная группа
1.2.4.1Пируватдегидрогеназа (липоамид) [ТРР]
1.2.4.2Оксоглутаратдегидрогеназа (липоамид) [ТРР]
1.2.7Акцептором служит Fe/S-протвин
1.2.7.22-Оксобутиратсинтаза
1.3Донором служит -CH-CH-группа
1.3.1.10Еноил-[АСР]-редуктаза (NADPH)
1.3.1.24Биливердинредуктаза
1.3.1.342,4-Диеноил-СоА-редуктаза
1.3.5.1Сукцинатдегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S2, Fe4S4] — «комплекс II»
1.3.99.3Ацил-СоА-дегидрогеназа [FAD]
1.3.99.11Дигидрооротатдегидрогеназа [FMN]
1.4Донором служит -CH-NH2-группа
1.4.1.2Глутаматдегидрогеназа
1.4.3.4Аминоксидаза [FAD] — «моноаминоксидаза», «МАО»
1.4.3.13Протеинлизин-6-оксидаза [Cu]
1.4.4.2Глициндегидрогеназа (декарбоксилирующая) [PLP]
1.5Донором служит -CH-NH-группа
1.5.1.2Пирролин-5-карбоксилат-редуктаза
1.5.1.3Дигидрофолат-редуктаза
1.5.1.5Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP+)
1.5.1.121-Пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназа
1.5.1.20Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP) [FAD]
1.5.5.1ETF (электронпереносящий флавопротеин)-дегидрогеназа
1.5.99.8Пролиндегидрогеназа [FAD]
1.6Донором служит NADPH
1.6.4.2Глутатионредуктаза (NADPH) [FAD]
1.6.4.5Тиоредоксинредуктаза (NADPH) [FAD]
1.6.5.3NADH-дегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S3, Fe4S4] — «комплекс I»
1.8Донором служат серосодержащие группы
1.8.1.4Дигидролипоамидцегидрогеназа [FAD]
1.9Донором служит группа гема
1.9.3.1Цитохром с-оксидаза [гем, Cu, Zn] — «комплекс IV»
1.10Донором служит дифенол
1.10.2.2Убихинол-цитохром c-редуктаза [гем, Fe2S2] — «комплекс III»
1.11Акцептором служит пероксид водорода (пероксидазы)
1.11.1.6Каталаза [гем]
1.11.1.7Пероксидаза [гем]
1.11.1.9Глутатионпероксидаза [Se]
1.11.1.12Липидгидропероксидглутатионпероксидаза [Se]
1.13Включают в окисляемый субстрат (донор электронов) молекулярный кислород (оксигеназы)
1.13.11Включают два атома кислорода (диоксигеназы)
1.13.11.5Гомогентизат — 1,2-диоксигеназа [Fe]
1.13.11.20Цистеин-диоксигеназа[Fe]
1.13.11.274-Гидроксифенилпируват-диоксигеназа [аскорбат]
1.13.11.nАрахидонат-липоксигеназа
1.14Включают в два окисляемых субстрата (доноры электронов) один атом кислорода (монооксигеназы, гидроксилазы)
1.14.11.2Проколлагенпролин — 4-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «пролингидроксилаза»
1.14.11.4Проколлагенлизин — 5-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «лизингидроксилаза»
1.14.13.13Кальцидиол — 1-монооксигеназа [гем]
1.14.15.4Стероид — 11β-монооксигеназа [гем]
1.14.15.6Холестерин — монооксигеназа (расщепляющая боковые цепи) [гем]
1.14.16.1Фенилаланин — 4-монооксигеназа [Fe,THB]
1.14.16.2Тирозин — 3-монооксигеназа [Fe,THB]
1.14.17.1Дофамин — β-монооксигеназа [Cu]
1.14.99.1Простагландин H-синтаза [гем]
1.14.99.3Гем-оксигеназа (дециклизующая) [гем]
1.14.99.5Стеарил-СоА-десатураза [гем]
1.14.99.9Стероид — 17α-монооксигеназа [гем]
1.14.99.10Стероид — 21-монооксигеназа [гем]
1.15Акцептором служит супероксид-радикал
1.15.1.1Супероксид-дисмутаза
1.17Донором служит —CH2-группа
1.17.4.1Рибонуклеозиддифосфат-редуктаза [Fe] — «рибонуклеотид-редуктаза»
1.18Донором служит восстановленный ферредоксин
1.18.1.2Ферредоксин-NADP+-редуктаза [FAD]
1.18.6.1Нитрогеназа [Fe, Mo, Fe4S4]

Ферментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций / Много лет тому назад под руководством профессора Е. Е. Селькова автором была начата регулярная работа по созданию справочника по ферментативной кинетике. Многие математические формулы были выведены впервые. Читателю предлагается промежуточный итог этой огромной работы. 50 механизмов ферментативных рФерментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций
Много лет тому назад под руководством профессора Е. Е. Селькова автором была ...
Изотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии / Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На развитие современной биологии большое влияние оказывают громадные достижения двух смежных наук — физики и химии. Они в значительной степени облегчили расшифровку деталей обмена веществ у живых организмов и в этом осИзотопы в микробиологии. Труды конференции по применению меченых атомов в микробиологии
Москва, 1955 год. Академия наук СССР. Издательский переплёт. Сохранность хорошая. На ...
Обмен фосфорных соединений / Вашему вниманию предлагается издание «Обмен фосфорных соединений».Обмен фосфорных соединений
Вашему вниманию предлагается издание «Обмен фосфорных соединений».
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors / Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the non-enzymatic reaction between sugars and protein amino groups that lead to formation of advanced glycation end products (AGEs). When aminoguanidine, aHistone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors
Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...