Класс 1: Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции)

Главная /   — Далее   Ферменты / Класс 1: Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции)

Подкласс 1.n: зависит от донора электронов

Подподкласс 1.n.n: зависит от акцептора электронов

1.1Действуют на CH-OH-группу донора
1.1.1Активатором служит NADP+ (дегидрогеназы, редуктазы)
1.1.1.1Алкогольдегидрогеназа [Zn2+]
1.1.1.3Гомосериндегидрогеназа
1.1.1.8Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (NAD+)
1.1.1.21Альдозоредуктаза
1.1.1.27Лактатдегидрогеназа
1.1.1.303-Гидроксибутиратдегидрогеназа
1.1.1.313-Гидроксиизобутиратдегидрогеназа
1.1.1.34Гидроксиметилглутарил-СоА-редуктаза (NADPH)
1.1.1.353-Гидроксиацил-СоА-дегидрогеназа
1.1.1.37Малатдегидрогеназа
1.1.1.40Малатдегидрогеназа (оксалацетатдекарбоксилирующая, NADP+) — «малат-фермент»
1.1.1.41Изоцитратдегидрогеназа (NAD+)
1.1.1.42Изоцитратдегидрогеназа (NADP+)
1.1.1.44Фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая)
1.1.1.49Глюкозо-6-фосфат-1-дегидрогеназа
1.1.1.513(или 17)-β-Гидроксистероид-дегидрогеназа
1.1.1.95Фосфоглицератдегидрогеназа
1.1.1.1003-Оксоацил-[ACP]-редуктаза
1.1.1.101Ацилдигидроксиацетонфосфат-редуктаза
1.1.1.105Ретинолдегидрогеназа
1.1.1.1453β-Гидрокси-Δ5-стероид-дегидрогеназа
1.1.1.205IMP-дегидрогеназа
1.1.3Акцептором служит молекулярный кислород (оксидазы)
1.1.3.4Глюкозооксидаза [FAD]
1.1.3.8L-Гулонолактон-оксидаза
1.1.3.22Ксантиноксидаза [Fe, Mo, FAD]
1.2Действуют на альдегидную или кетонную группу донора
1.2.1Акцептором служит NADP+ (дегидрогеназы)
1.2.1.3Альдегид-дегидрогеназа (NAD+)
1.2.1.11Дегидрогеназа полуальдегида аспарагиновой кислоты
1.2 1.12Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа
1.2.1.13Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (NADP+) (фосфорилирующая)
1.2.1.24Дегидрогеназа полуальдегида янтарной кислоты
1.2.1.252-Оксоизовалератдегидрогеназа (ацилирующая)
1.2.1.38N-Ацетил-γ-глутамил фосфат-редуктаза
1.2.1.41Глутамилфосфат-редуктаза
1.2.4Акцептором служит дисульфидная группа
1.2.4.1Пируватдегидрогеназа (липоамид) [ТРР]
1.2.4.2Оксоглутаратдегидрогеназа (липоамид) [ТРР]
1.2.7Акцептором служит Fe/S-протвин
1.2.7.22-Оксобутиратсинтаза
1.3Донором служит -CH-CH-группа
1.3.1.10Еноил-[АСР]-редуктаза (NADPH)
1.3.1.24Биливердинредуктаза
1.3.1.342,4-Диеноил-СоА-редуктаза
1.3.5.1Сукцинатдегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S2, Fe4S4] — «комплекс II»
1.3.99.3Ацил-СоА-дегидрогеназа [FAD]
1.3.99.11Дигидрооротатдегидрогеназа [FMN]
1.4Донором служит -CH-NH2-группа
1.4.1.2Глутаматдегидрогеназа
1.4.3.4Аминоксидаза [FAD] — «моноаминоксидаза», «МАО»
1.4.3.13Протеинлизин-6-оксидаза [Cu]
1.4.4.2Глициндегидрогеназа (декарбоксилирующая) [PLP]
1.5Донором служит -CH-NH-группа
1.5.1.2Пирролин-5-карбоксилат-редуктаза
1.5.1.3Дигидрофолат-редуктаза
1.5.1.5Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP+)
1.5.1.121-Пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназа
1.5.1.20Метилентетрагидрофолат-редуктаза (NADP) [FAD]
1.5.5.1ETF (электронпереносящий флавопротеин)-дегидрогеназа
1.5.99.8Пролиндегидрогеназа [FAD]
1.6Донором служит NADPH
1.6.4.2Глутатионредуктаза (NADPH) [FAD]
1.6.4.5Тиоредоксинредуктаза (NADPH) [FAD]
1.6.5.3NADH-дегидрогеназа (убихинон) [FAD, Fe2S3, Fe4S4] — «комплекс I»
1.8Донором служат серосодержащие группы
1.8.1.4Дигидролипоамидцегидрогеназа [FAD]
1.9Донором служит группа гема
1.9.3.1Цитохром с-оксидаза [гем, Cu, Zn] — «комплекс IV»
1.10Донором служит дифенол
1.10.2.2Убихинол-цитохром c-редуктаза [гем, Fe2S2] — «комплекс III»
1.11Акцептором служит пероксид водорода (пероксидазы)
1.11.1.6Каталаза [гем]
1.11.1.7Пероксидаза [гем]
1.11.1.9Глутатионпероксидаза [Se]
1.11.1.12Липидгидропероксидглутатионпероксидаза [Se]
1.13Включают в окисляемый субстрат (донор электронов) молекулярный кислород (оксигеназы)
1.13.11Включают два атома кислорода (диоксигеназы)
1.13.11.5Гомогентизат — 1,2-диоксигеназа [Fe]
1.13.11.20Цистеин-диоксигеназа[Fe]
1.13.11.274-Гидроксифенилпируват-диоксигеназа [аскорбат]
1.13.11.nАрахидонат-липоксигеназа
1.14Включают в два окисляемых субстрата (доноры электронов) один атом кислорода (монооксигеназы, гидроксилазы)
1.14.11.2Проколлагенпролин — 4-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «пролингидроксилаза»
1.14.11.4Проколлагенлизин — 5-диоксигеназа [Fe, аскорбат] — «лизингидроксилаза»
1.14.13.13Кальцидиол — 1-монооксигеназа [гем]
1.14.15.4Стероид — 11β-монооксигеназа [гем]
1.14.15.6Холестерин — монооксигеназа (расщепляющая боковые цепи) [гем]
1.14.16.1Фенилаланин — 4-монооксигеназа [Fe,THB]
1.14.16.2Тирозин — 3-монооксигеназа [Fe,THB]
1.14.17.1Дофамин — β-монооксигеназа [Cu]
1.14.99.1Простагландин H-синтаза [гем]
1.14.99.3Гем-оксигеназа (дециклизующая) [гем]
1.14.99.5Стеарил-СоА-десатураза [гем]
1.14.99.9Стероид — 17α-монооксигеназа [гем]
1.14.99.10Стероид — 21-монооксигеназа [гем]
1.15Акцептором служит супероксид-радикал
1.15.1.1Супероксид-дисмутаза
1.17Донором служит —CH2-группа
1.17.4.1Рибонуклеозиддифосфат-редуктаза [Fe] — «рибонуклеотид-редуктаза»
1.18Донором служит восстановленный ферредоксин
1.18.1.2Ферредоксин-NADP+-редуктаза [FAD]
1.18.6.1Нитрогеназа [Fe, Mo, Fe4S4]

Структура:

Списки:

Сложность материала:

Величины и единицы:


Книги Список книг
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors / Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the non-enzymatic reaction between sugars and protein amino groups that lead to formation of advanced glycation end products (AGEs). When aminoguanidine, aHistone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors
Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Афинная модификация биополимеров / Монография посвящена одному из самых информативных методов физико-химической биологии — афинной модификации белков, нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов. В ней излагаются теоретические основы метода и рассматриваются особенности приложения метода к ряду наиболее интенсивно изучаемых с его помощью биАфинная модификация биополимеров
Монография посвящена одному из самых информативных методов физико-химической ...
История биологической химии. Формирование биохимии / Книга посвящена истории формирования классической биохимии в период с середины XIX века до 20-х годов XX века, становлению исследований белков, углеводов, липидов, биокатализаторов, основного обмена веществ, истокам биоэнергетики, открытию и изучению гормонов, витаминов, нуклеиновых кислот. В ней прИстория биологической химии. Формирование биохимии
Книга посвящена истории формирования классической биохимии в период с середины ...
Новейшие методы исследования биосистем / Книга охватывает широкий круг методов, таких как молекулярная динамика, жидкостная хроматография, масс-спектрометрия, рентгено-структурный анализ, инфракрасная спектроскопия, просвечивающая и растровая электронная микроскопия, биофизические нанотехнологии, протеомика. Монография насыщена новейшими пНовейшие методы исследования биосистем
Книга охватывает широкий круг методов, таких как молекулярная динамика, ...