Наиболее распространённым элементом вторичной структуры является правая а-спираль (αR). Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно (ось выделена оранжевым цветом). На каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта (то есть минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками) составляет 0,54 нм. α-Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями (красный пунктир, см. Кислоты и основания) между NH-группой и CO-группой четвёртого по счету аминокислотного остатка. Таким образом, в протяжённых спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей. Неполярные или амфифильные α-спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах (трансмембранные спирали, см. Транспорт газов, Биомембраны: структура и функции).
Зеркально-симметричная относительно αR-спирали левая α-спираль (αL) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.
Зеркально-симметричная относительно αR-спирали левая α-спираль (αL) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.
Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Введение в биофизическую химию Книга представляет собой руководство по биофизической химии, в котором кратко и ...
The Reef Aquarium: Science, Art, and Technology, Vol. 3 The Reef Aquarium Volume Three: Science, Art, and Technology Reefkeeping science involves the interplay of biology, chemistry, and physics. However, a ...
NMR Studies of Structural Motifs: Protein Folding and Ligand Binding NMR of Structural Motifs: The agrin G3 domain is critical in development and maintenance of the neuromuscular junction. G3 binds -dystroglycan and ...
