А. α-Спираль

Наиболее распространённым элементом вторичной структуры является правая а-спираль (α_R). Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно (ось выделена оранжевым цветом). На каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта (то есть минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками) составляет 0,54 нм. α-Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями (красный пунктир, см. Кислоты и основания) между NH-группой и CO-группой четвёртого по счету аминокислотного остатка. Таким образом, в протяжённых спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей. Неполярные или амфифильные α-спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах (трансмембранные спирали, см. Транспорт газов, Биомембраны: структура и функции).

Зеркально-симметричная относительно α_R-спирали левая α-спираль (α_L) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.

Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:

• Вторичные структуры белков
• А. α-Спираль
• Б. Спираль коллагена
• В. Складчатые структуры
• Г. β-Петля

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел