Наиболее распространённым элементом вторичной структуры является правая а-спираль (αR). Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно (ось выделена оранжевым цветом). На каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта (то есть минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками) составляет 0,54 нм. α-Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями (красный пунктир, см. Кислоты и основания) между NH-группой и CO-группой четвёртого по счету аминокислотного остатка. Таким образом, в протяжённых спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей. Неполярные или амфифильные α-спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах (трансмембранные спирали, см. Транспорт газов, Биомембраны: структура и функции).
Зеркально-симметричная относительно αR-спирали левая α-спираль (αL) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.
Зеркально-симметричная относительно αR-спирали левая α-спираль (αL) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.
Статьи раздела «Вторичные структуры белков»:
Структура:
Списки:
Сложность материала:
Величины и единицы:
Книги Список книг
Histone H1 glycation and rutin metabolites as glycation inhibitors: Nuclear protein glycation in vivo and novel natural product AGE inhibitors Protein glycation, induced by hyperglycemia, is implicated in the appearance of diabetic complications and the aging process. Glycation involves the ...
Биофизическая химия. В 3 томах. Том 3 В книге изложены представления о биологических макромолекулах и методах ...
Прикладная молекулярная биология. Изд.2 В учебном пособии изложены основы молекулярной биологии, а также направления ...
История биологической химии. Истоки науки Книга посвящена первым шагам взаимодействия химии с биологией и медициной. В ней ...