В. R- и Т-состояния

Аллостерические ферменты почти всегда являются олигомерами, состоящими из 2-12 субъединиц. АКТ-аза состоит из 6 каталитических (окрашены в голубой цвет) и 6 регуляторных (окрашены в жёлтый цвет) субъединиц. Последние связывают аллостерические эффекторы ЦТФ и АТФ. Как и гемоглобин, АКТ-аза может существовать в двух конформациях: менее активном Т-состоянии (от англ. tense — напряжённое) и более активном R-состоянии (от англ. relaxed — расслабленное).

Субстрат и эффекторы влияют на равновесие между обоими состояниями и тем самым на сигмоидность кривой. С возрастанием концентрации аспартата равновесие смещается к R-форме. АТФ стабилизирует R-состояние путём связывания с регуляторной субъединицей. Напротив, присоединение ЦТФ содействует переходу в Т-состояние. Структурные перестройки между R- и Т-состояниями особенно драматичны в случае АКТ-азы. При T→R-переходе каталитические субъединицы удаляются друг от друга на 1,2 нм; кроме того, субъединицы поворачиваются вокруг оси симметрии. При этом сами конформации субъединиц меняются незначительно.

Статьи раздела «Аллостерическая регуляция»:

• Аллостерическая регуляция
• А. Аспартат—карбамоилтрансфераза: реакция
• Б. Кинетика
• В. R- и Т-состояния
• Г. Структура димера

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел